Теория переходного состояния (теория активного комплекса). Теория переходного состояния (теория активного комплекса) Теория переходного состояния активированного комплекса

(переходного состояния)

Эта теория – простейший и исторически первый вариант статистической теории химических реакций. Разработана Э.Вигнером, М.Поляни, Г.Эйрингом, М.Эвансом в 30-х годах двадцатого века.

В основу теории также положено представление о столкновении молекул как непременном условии реакции, но при этом рассматривается механизм столкновения молекул.

Если мы рассмотрим такую реакцию: А + В = С, то исходя из теории переходного состояния, можно сказать, что эта реакция протекает так: А + В ⇄ Х ¹ ® С, где А и В – исходные вещества, Х ¹ – переходный комплекс, С – продукт реакции.

Что же собой представляет переходный комплекс? Сразу же после столкновения активных молекул А и В начинается перераспределение химических связей и образование переходного комплекса. Переходный комплекс – это такое состояние взаимодействующих молекул, когда старые связи еще не разорвались, а новые еще не образовались, но перераспределение связей уже началось. Переходный комплекс – эта когда молекулы А и В утратили свою индивидуальность и мы имеем сочетание атомов, промежуточное между А, В и С. Переходное состояние характеризуется непрерывным изменением расстояний между взаимодействующими атомами. В этом существенное отличие переходного комплекса от обычной молекулы, в которой средние расстояния между атомами не зависят от времени. Переходный комплекс не следует также путать с промежуточными продуктами, у которых расстояния между атомами тоже остаются неизмененными.

Следует отметить, что формирование переходного комплекса требует затраты энергии. Энергия, необходимая для превращения реагирующих веществ в состояние переходного комплекса, называется энергией активации. Так как исходные молекулы еще не распались, а уже начали формироваться связи, характерные для молекул продуктов реакции, то, естественно, энергия перехода в активированное состояние (Е а) меньше энергии разрыва связей в молекулах исходных веществ: E a < E диссоциации. Таким образом, образование переходного комплекса – процесс энергетически более выгодный, чем полный распад вступающих в реакцию молекул. Превращение активированного комплекса в продукты реакции всегда является процессом экзотермическим.

Основной постулат теории переходного состояния состоит в том, что исходные вещества всегда находятся в равновесии с переходным комплексами: А+В ⇄ Х ¹ ®С. Тогда константа химического равновесия образования переходного комплекса равна: . (26)

Из этого выражения концентрация переходного комплекса равна:

X ¹ = [A]×[B] (27)

Затем переходный комплекс необратимо разрушается с образованием продукта реакции С. Количественной характеристикой этого процесса служит частота распада переходного комплекса – Р.

Из статистической механики известно, что число Р зависит только от температуры. Эта зависимость имеет вид:

где k – постоянная Больцмана; h – постоянная Планка; Т – абсолютная температура.

Следовательно, для данной температуры число Р одинаково для всех переходных состояний, а скорость какой бы то ни было химической реакции зависит только от концентрации переходных комплексов:

V = (29)

Однако концентрация переходных состояний связана с концентрацией реагентов соотношением (27) и поэтому подставляя значение Х ¹ в уравнение (29) получаем выражение для скорости образования продуктов реакции.

V = ×[A]×[B] (30)

К обычной реакции взаимодействия А + В ⇄ С применим закон действия масс:

V = k v [A]×[B] (31)

(Символ k v употребляется для константы скорости в отличие от константы Больцмана).

Приравниваем правые части уравнений (30) и (31), получим:

k v = × или k v =P× (32).

Из уравнения (32) видно, что при данной температуре константа скорости реакции зависит от константы химического равновесия образования переходного комплекса и от частоты распада переходных комплексов.

Уравнение (32) называется основным уравнением теории переходного состояния.

В отличие от теории активных соударений теория переходного состояния сопоставляет различные возможные комплексы, выявляет большую или меньшую их достижимость и определяет в результате энергетически наиболее выгодный путь реакции.

Таким образом, в основе химической кинетики лежат две теории, которые взаимно дополняют друг друга. Если теория переходного состояния применяется для вычисления абсолютных скоростей электродных процессов, процессов диффузии и т.д., то теория активных соударений хорошо описывает, как правило, реакции в газовой фазе.

Теория активированного комплекса, без сомнения, является развитием идей Аррениуса. Согласно этой теории, элементарная реакция протекает непрерывно от начального до конечного состояния и проходит через переходное состояние, характеризующееся максимальной энергией. Говорят, что соответствующий этому состоянию комплекс является активированным комплексом. Изменение энергии в ходе реакции может быть представлено диаграммой энергии, как на рис. 5-1. В такой диаграмме по оси ординат можно откладывать различные величины энергии. Поскольку мы рассматриваем реакции в растворах, где разность энергий измеряется при постоянном давлении, разумно использовать энтальпию. Тогда разность молярных энтальпий начального и конечного состояний является энтальпией реакции а соответствующая разность для начального и переходного состояний - энтальпией активации (Для обозначения величин, относящихся к активированному комплексу, используют надстрочный индекс в виде двойного крестика.) Абсцисса соответствует координате реакции, представляющей собой глубину протекания реакции. Следует заметить, что имеется несколько проблем, связанных с физическим смыслом таких диаграмм энергий. Проблема возникает из-за смешения микроскопического и макроскопического поведения вещества. Очевидно, координата реакции соответствует пути отдельной молекулы, а не совокупному поведению всех частиц, присутствующих в реакционном сосуде. Если бы все реагирующие частицы одновременно преодолевали энергетический барьер, это было бы несовместимо со вторым законом термодинамики. В то же время

Рис. 5-1. Диаграмма энергии для эндотермической элементарной реакции.

координата энергии отражает термодинамические свойства реагирующей системы, т.е. средние изменения энергии больших скоплений частиц. Однако эта проблема довольно формальна. К примеру, ее можно обойти, рассматривая «пограничное» число частиц, скажем которое, с одной стороны, так малб, что второй закон термодинамики не нарушается, поскольку отклонения от термодинамического равновесия, так называемые флуктуации, более вероятны, когда число наблюдаемых частиц уменьшается. С другой стороны, это число частиц оказывается достаточным для применения термодинамических величин.

Предполагается, что активированный комплекс находится в равновесии с исходными реагентами, и уравнение элементарной реакции второго порядка

можно представить в виде

Тогда по аналогии с уравнением константу скорости реакции можно записать как

где К - константа равновесия, Константу скорости к можно рассматривать как частоту распада активированного комплекса, благодаря которой образуется продукт. Эйринг предложил считать к равной Отсюда

где - постоянные Больцмана и Планка соответственно. Константа равновесия связана с изменением свободной энергии Гиббса:

Гиббсову свободную энергию активации можно выразить через энтальпию активации и энтропию активации, т.е.

Подстановка (5-11) и (5-10) в приводит к уравнению Эйринга

или, в логарифмической форме,

которую удобно преобразовать к виду

Соответственно на диаграмме Эйринга строят зависимость от при этом получают прямую с наклоном, равным - Зная эту величину, из уравнения (5-14) выводят используя различные наборы значений Нужно отметить, что константа скорости в уравнении Эйринга имеет размерность Поэтому, строго говоря, энтропию активации можно вычислить только для реакций первого порядка. [Размерность концентрации теряется при переходе от к (5-10), поскольку измеряется в тогда как величина Конечно, уравнение Эйринга можно применить к реакциям любого порядка, но следует иметь в виду, что абсолютные величины сильно зависят от выбора стандартных состояний. Поэтому необходима осторожность при сравнении энтропий активации реакций, имеющих различный порядок. Как показал Мелвин-Хьюз , согласно теории столкновений, энтропия активации бимолекулярной реакции при на более положительна, чем энтропия активации, вычисленная по формуле Эйринга. Нужно еще доказать, связано ли это с тем наблюдением, что только указанная разница в энтропиях активации была экспериментально найдена для двух реакций, из которых одна первого, а другая второго порядка; в противном случае остается предположить, что эти реакции происходят по одному и тому же «внутреннему механизму» .

Рис. 2. Диаграмма потенциальной энергии вдоль координаты реакции

Рис. 1. Простейшая 2-х мерная поверхность потенциальной энергии для

реакции А + ВС → АВ + С при расположение всех трех атомов на одной прямой

По осям координат – межатомные расстояния r BC и r AB . Кривые 1 – 5 уровни постоянной энергии, штриховая линия – координата реакции, х – седловинная точка.

Чаще используют одномерные схемы, представляющие сечение вдоль координаты реакции (рис. 2). На этих схемах состояния А + ВС и АВ + С являются устойчивыми минимумами, а вершине потенциального барьера соответствует седловинная точка, или точка перевала (х). Высота потенциального барьера определяется конфигурацией частиц, величиной энергии, необходимой для преодоления отталкивания, и некоторыми другими факторами. Каждому расстоянию между реагирующими частицами отвечает точка на поверхности потенциальной энергии.

Химическая реакция рассматривается как переход от конфигурации реагентов к конфигурации продуктов через точку АВС. Эту точку (или некий малый отрезок траектории реакции длиною δ) называют активированным комплексом илипереходным состоянием.

Разность Е о между энергиями начального состояния и активированного комплекса АВС представляет собой энергию активации элементарной реакции А + ВС. Координата реакции – наиболее выгодный путь протекания реакции, требующий наименьших энергетических затрат.

Начиная с работ Г. Эйринга, существует много приближенных расчетных способов нахождения поверхностей потенциальной энергии для адсорбции и катализа, точные подходы требуют сложных квантово-механических вычислений на практике и в расчетах скоростей адсорбции и катализа почти не применяются.

В основе теории активированного комплекса или теории переходного состояния (она же теория абсолютных скоростей), лежат три предположения:

1. Соблюдается максвелл–больцмановское равновесие между активированным комплексом и реагентами, поэтому их концентрацию можно вычислить с помощью функции распределения Максвелла – Больцмана.

2. Скорость реакции отождествляется со скоростью распада активированного комплекса. Реакция протекает с преодолением самого низкого потенциального барьера в точке активированного комплекса или вблизи от него.

3. Преодоление потенциального барьера вблизи активированного комплекса описывается как поступательное движение системы вдоль координаты реакции. Движение системы (протекание реакции) вдоль координаты реакции возможно только в направлении образования продуктов реакции. Это значит, что активированный комплекс, если уж он образовался, не может превращаться обратно в исходные вещества.

Это свойство принципиально отличает активированный комплекс, описывающий элементарный акт реакции, от свойств промежуточных продуктов, описывающих путь химического превращения и обнаруживаемых физическими методами исследования. Уже само образование активированного комплекса достаточно для осуществления реакции.

Активированные комплексы – это те же частицы или комплексы частиц, отличающиеся только конфигурацией с повышенным запасом энергии и неустойчивые в направлении координаты реакции, их среднее время жизни

τ # = 2πh/kT, (1)

где h и k – постоянные Планка и Больцмана соответственно.

При обычных для химических реакций температурах τ # ≈ -13 с, т. е. близко в времени одного колебания. Такие времена были до сих пор недоступны экспериментально, положение изменилось с появлением фемтосекундной спектроскопии (фемто – 10 -15), в которой для идентификации частиц применяли лазеры с импульсами продолжительностью до 10 -14 с, т. е. меньше времени одного колебания. В 1999 г. за создание фемтосекундной спектроскопии работы А. Зивейла были отмечены Нобелевской премией.

Таким образом, появилась экспериментальная возможность глубже понять структуру активированного комплекса.

При выводе основного уравнения предполагается, что протекание реакции не нарушает распределения молекул по состояниям и можно использовать статистически равновесное распределение Максвелла–Больцмана.

Рис. 21.6.Схема движения частицы по поверхности потенциальной энергии

Предположение об адиабатности процесса позволяет прибегнуть к механической аналогии, представив ход реакции как движение некоторой частицы с эффективной массой m* по поверхности потенциальной энергии (рис. 21.6). Если частица обладает достаточной кинетической энергией, то она может достичь перевальной точки и затем скатиться с возрастающей скоростью на другую сторону барьера. Для реакции А + ВС это значит, что относительная кинетическая энергия при сближении частиц достаточна, чтобы преодолеть силы отталкивания и образовать активированный комплекс, который распадается на продукты реакции.

С этой точки зрения скорость протекания элементарного процесса определяется скоростью, с которой частица m * пересекает вершину потенциального барьера, которую можно выразить какой-то средней величиной. Для упрощения расчетов вершина перевала представляется в виде плоского участка пути реакции длиною . Это соответствует допущению, что переходное состояние существует не в одной точке с фиксированными координатамиr 1 иr 2 , а в некотором интервале этих расстояний. Движение частицыm * на плоском участке можно считать одномерным, а ее средняя скоростьтогда будет равна скорости теплового движения молекулы с массойm * вдоль одной координаты:

. (21.30)

Средняя продолжительность жизни активированного комплекса равна тогда

. (21.31)

Концентрация активированных комплексов c # на интервале равна числу возникающих активированных комплексов или числу элементарных актов реакции за время , а скорость реакции – числу элементарных актов за единицу времени:

. (21.32)

Согласно основному постулату химической кинетики скорость бимолекулярной реакции

А + В (АВ) # С + D

. (21.33)

Сравнивая два последних уравнения, получим выражение для константы скорости реакции:

. (21.34)

Согласно теории, к реагирующей системе применима статистика Максвелла – Больцмана, поэтому константа скорости элементарной реакции А + В С + D, протекающей в отсутствии равновесия, мало отличается от константы скорости, вычисленной в предположении существования химического равновесия как с конечными продуктами, так и с промежуточными активными комплексами. При этих условиях уравнение реакции можно представить в виде А + ВL(АВ) # С + D, а выражение (21.34) для константы скорости записать через концентрации, соответствующие равновесному состоянию:

. (21.35)

Отношение равновесных концентраций заменим константой равновесия

. (21.36)

Величина K вычисляется методами статистической механики, которые дают возможность выразить константу равновесия через статистические суммы по состояниюQ на единицу объема (см. гл. 14):

(21.37)

где E o – энергия активации при абсолютном нуле температуры.

Суммы по состояниям исходных веществ Q A иQ B обычно определяются на основании молекулярных характеристик. Сумму по состояниям активированного комплекса
разбивают на два сомножителя, один из которых соответствует одномерному поступательному движению частицыm* через вершину перевала. Статистическая сумма поступательного движения в трехмерном пространстве объемаV равна

. (21.38)

Для определения Q пост для одной степени свободы надо извлечь из этого выражения кубический корень, причем в нашем случаеV 3/2 будет соответствовать пути реакции :

, (21.39)

, (21.40)

где Q # – сумма по состояниям активированного комплекса для всех остальных видов энергии, т.е. двух степеней свободы поступательного движения в обычном пространстве, электронной, колебательной, вращательной энергий.

Подставляя уравнение (21.40) в (21.37), получаем

. (21.41)

Введем обозначение

. (21.42)

K # можно условно назвать константой равновесия между исходными веществами и активированным комплексом, хотя в действительности такого равновесия нет. Тогда константа скорости

. (21.43)

Подставляя уравнение (21.43) в (21.34) с учетом выражений (21.36) и (21.35), получим основное уравнение теории активированного комплекса для константы скорости реакции:

. (21.44)

Это уравнение получено в предположении адиабатного протекания процесса. При неадиабатных процессах существует возможность “скатывания” частицы с вершины барьера в долину исходных веществ. Эта возможность учитывается введением трансмиссионного коэффициента (коэффициента прохождения) и в общем случае константа скорости определяется выражением:

. (21.45)

Очевидно, что  равен или меньше единицы, но путей его теоретического расчета нет.

Теория основывается на квантовых представлениях о строении молекул и химической связи. Она должна решить следующие задачи:

1) рассмотреть энергетику взаимодействия реагирующих частиц с целью определения энергии активации;

Рассмотрим бимолекулярную реакцию

AB + C → BC + A.

Считается, что частицы уже активированы, т.е. рассматриваем сам элементарный акт реакции, происходящий во времени.

При сближении активированных молекул взаимодействие между ними начинается еще до столкновения – старая связь ослабевает, но еще не разрушена, при этом одновременно образуется новая связь. Таким образом, образуется трехатомный конгломерат (активированный комплекс), который находится в равновесии с исходными веществами и затем распадается на продукты.

Активированный комплекс находится в равновесии с исходными веществами:

или, в более общем виде:

так что можно записать . Активированный комплекс устойчив во всех направлениях, кроме пути реакции. Т.е. активированный комплекс может распасться только на продукты реакции.

Путь или координата реакции – это взаимосвязанное изменение совокупности межъядерных расстояний при переходе от начальной конфигурации атомов к конечной, сопровождающееся минимальным изменением потенциальной энергии. Сечение поверхности потенциальной энергии вдоль пути реакции называется профилем пути реакции (рис. 4).

Рис. 4. Энергетический профиль вдоль координаты реакции

Из хода кривой видно, что в процессе элементарного акта химического превращения система должна преодолеть потенциальный барьер, равный энергии активации. Истинная энергия активации представляет собой разность энергий активированного комплекса и исходных молекул, отсчитанных от нулевого колебательного уровня. Ее обозначают . Область состояния вблизи потенциального барьера можно рассматривать как переходное состояние. Для большинства элементарных реакций система, достигнувшая области переходного состояния, неизбежно перейдет в конечное состояние, т.е. перевалит через барьер.

Для определения необходимо построить поверхность потенциальной энергии U(q), т.е. знать зависимость потенциальной энергии от координаты реакции. Для этого необходимо решить уравнение Шредингера, что возможно только для простейших систем.

Расчет константы скорости элементарной реакции при заданной энергии активации основан на постулатах :

1. Распределение молекул по энергиям и скоростям подчиняется распределению Максвелла-Больцмана . Превращение активных комплексов в продукты реакции не нарушает этого распределения, т.е. доля активных частиц в ходе реакции не изменяется, и поэтому концентрацию активных комплексов можно вычислить из распределения Максвелла-Больцмана.

2. Реакция протекает адиабатически. Адиабатическое приближение состоит в том, что система взаимодействующих атомов делится на две подсистемы – медленную подсистему ядер и быструю подсистему электронов, которая успевает быстро, безынерционно перестроиться при изменении конфигурации ядер. Поэтому можно рассматривать только одну поверхность потенциальной энергии для ядер, которые и должны преодолеть энергетический барьер в ходе реакции.

3. Активированный комплекс находится в равновесии с исходными веществами

.

Скорость реакции определяется лимитирующей стадией – распадом активированного комплекса. Её можно определить либо по закону действующих масс

либо как число активных комплексов, прореагировавших в единицу времени ,

где - концентрация активированных комплексов, а τ – время жизни активированного комплекса.

.

Активированный комплекс существует не при определенном значении межъядерных расстояний, а в каком-то интервале δ, следовательно, время жизни комплекса

где - средняя скорость движения активированного комплекса через вершину энергетического барьера (одномерная скорость).

Используя приведенные выражения для средней скорости движения активного комплекса и аппарат статистической термодинамики, получаем следующее выражение для константы скорости:

,

где - постоянная Больцмана,

h – постоянная Планка

Константа равновесия активированного комплекса, которая равна .

В тех случаях, когда адиабатическое приближение не выполняется, и электронная подсистема преодолевает свой энергетический барьер, в выражение для k ск вносят трансмиссионный множитель , он меньше единицы:

.

Физический смысл трансмиссионного коэффициента состоит в том, что не всегда образованный активированный комплекс разваливается с образованием продуктов реакции, существует вероятность образования из него исходных веществ. При χ=1 эффективность развала АК в продукты составляет 100%.

При термодинамическом подходе константу равновесия выражают через разность термодинамических функций активированного комплекса и исходных веществ.

Для бимолекулярной реакции в растворе константу равновесия выражают через функцию Гельмгольца образования активированного комплекса:

Для бимолекулярной реакции в газовой фазе в формулу добавляется множитель RT/p 0 , необходимый для перехода от к :

Энтропийный множитель иногда интерпретируют как стерический фактор Р из теории активных соударений.

Серьезным недостатком теории переходного состояния является отсутствие экспериментальных данных о строении активированного комплекса, что затрудняет ее применение. Несмотря на это, благодаря сравнительной простоте математического аппарата она является наиболее широко используемой теорией кинетики элементарных химических реакций, позволяет правильно объяснить и полуколичественно предсказать много закономерностей для кинетики химических реакций.

Катализ

Явление катализа – это изменение скорости реакции под действием некоторых веществ, которые к концу реакции остаются в химически неизменном виде.

Разновидности катализа:

1) положительный – под действием некоторых веществ скорость реакции увеличивается;

2) отрицательный: под действием некоторых веществ скорость реакции уменьшается, такие вещества называются ингибиторами;

3) автокатализ: катализатором являются продукты реакции;

4) гомогенный: катализатор и реагенты находятся в одной фазе (газ или раствор);

5) гетерогенный: катализатор и реагенты находятся в разных фазах;

6) ферментативный: катализатором является биологический фермент.

Принципы катализа :

1) катализатор принимает участие в химической реакции, образуя промежуточные продукты, но в конце реакции выделяется в химически неизменном виде. Физическое состояние катализатора, входящего в активный комплекс, может существенно изменяться, например, уменьшатся размеры зерен твердого катализатора, изменится структура поверхностных слоев;

2) катализатор не смещает положение равновесия, а лишь увеличивает скорость прямой и обратной реакции в равной степени;

3) действие катализатора является специфичным (селективным);

4) катализатор увеличивает скорость реакции за счет уменьшения Е акт, ведет реакцию по пути с меньшим энергетическим барьером.

Гомогенный катализ

Рассмотрим схему реакции, протекающей без катализатора:

A + B → AB * →C + D.

В присутствии катализатора реакция протекает в несколько стадий:

1.

2.

При условии k 3 >>k 1 скорость образования продуктов можно выразить через концентрации реагентов и катализатора:

Это уравнение лежит в основе кинетики гомогенных каталитических реакций. Из уравнения видно, что скорость процесса прямо пропорциональна концентрации катализатора, исключение составляют лишь случаи, когда катализатор находится в большом избытке, в результате чего скорость процесса лимитируется не кинетическими, а физическими закономерностями, например, диффузией растворенного вещества к катализатору.

Энергетический профиль каталитической реакции представлен на рисунке 4.

Рис.4. Энергетические профили
реакций с катализатором и без него.
Е 1 – энергия активации некаталитической реакции,
Е 2 – каталитической реакции

В ранних исследованиях предполагалось, что поверхность катализатора энергетически однородна (Лэнгмюр). В дальнейшем была экспериментально доказана адсорбционная неоднородность поверхности. Возникло представление о том, что каталитически активны только определенные участки поверхности, на которых имеются адсорбционные центры. Здесь вещество способно образовать активное для протекания данного каталитического процесса промежуточное поверхностное соединения, благодаря чему понижается энергия активации реакции.

Гетерогенный катализ

В случае гетерогенного катализа реакции происходят на границе раздела фаз.

Гетерогенный катализ состоит из следующих стадий:

1. массоперенос реагентов к катализатору;

2. абсорбция – образование абсорбированного комплекса между реагентом и катализатором;

3. каталитическая реакция – образование продукта в основном адсорбированном состоянии;

4. десорбция продукта;

5. внутренний массоперенос (изнутри катализатора);

6. внешний массоперенос (из области реакции).

Общая скорость каталитической реакции определяется скоростью самой медленной из этих стадий. Если не рассматривать диффузию и считать, что равновесие «адсорбция ↔ десорбция» устанавливается быстро, то скорость каталитической реакции определяется скоростью реакции в адсорбционном слое, где роль реагента играют свободные адсорбционные центры. Простейший механизм гетерогенного катализа описывается схемой:

.

Для придания катализаторам большей избирательности, термической стойкости, механической прочности и активности их часто применяют в форме многокомпонентных систем: смешанных, на носителях, промотированных катализаторов.

Промоторы - это вещества, которые не обладают каталитическими свойствами, но добавление их к катализатору значительно увеличивает его активность.

Каталитические яды - это вещества, понижающие активность катализатора.

Активность катализаторов оценивают либо количеством вещества (в молях), реагирующих в единицу времени под воздействием единицы массы катализатора, или количеством вещества (в молях), реагирующих в единицу времени под воздействием единицы поверхности катализатора.

Ферментативный катализ

Ферментативными реакциями называются такие химические процессы в биологических системах, скорость которых регулируется веществами биологического происхождения. Это белковые молекулы, называемые ферментами или энзимами.

Ферментативный катализ играет огромную роль в жизнедеятельности организма. Широкое применение получили ферментные препараты при нарушениях функции желудочно-кишечного тракта, связанных с недостаточной выработкой пищеварительных ферментов (пепсин, панкреатин). При ожогах, гнойных ранах, гнойно-воспалительных заболеваниях легких, когда необходимо разрушить накопившиеся в большом количестве белковые образования, применяются протолитические ферменты, приводящие к быстрому гидролизу белков и способствующие рассасыванию гнойных скоплений. Для лечения инфекционных заболеваний используются препараты лизоцина, которые разрушают оболочку некоторых болезнетворных бактерий. Очень важные ферменты, которые рассасывают тромбы (сгустки крови внутри кровеносных сосудов) – плазмин, трипсин, химотрипсин, на их основе с разными добавками созданы различные лекарственные препараты – стрептокиназа, стрептаза, и т.п., широко применяемые в медицине.

Выделения ферментов в особый класс катализаторов обусловлен особыми свойствами этих веществ:

1) высокая специфичность;

2) эффективность действия;

3) биологические катализаторы образуются и разрушаются в процессе
жизнедеятельности организма.

По своей каталитической активности биологические катализаторы в тысячи раз превышают неорганические. Специфичность действия связана с особенностями структуры фермента и субстрата. Одни части каталитической системы выполняют функции, главным образом связанные с пространственной организацией системы, другие в этой организационной системе осуществляют собственно катализ. Т.е., как и при неферментативном катализе, в каталитической реакции участвует не вся белковая молекула в целом, а лишь определенные ее участки – активные центры фермента.

Простейшая схема ферментативного катализа включает обратимое образование промежуточного комплекса фермента (Е) с реагирующим веществом (субстратом S) и разрушение этого комплекса с образованием продуктов реакции (Р):

.

При условии, что k 3 >>k 1 , с учетом уравнения материального баланса [E]=- (индекс «0» означает начальную концентрацию) получаем уравнение Михаэлиса-Ментен. В уравнении скорость образования продукта выражена через начальную концентрацию фермента и текущую концентрацию субстрата:

,

где w max =k 2 – максимальная скорость реакции;

- это константа Михаэлиса.