Az ammónia eltávolításának két módja van. Az ammónia semlegesítése. karbamid szintézise Karbamid képződése az emberi szervezetben

amely reakciókban szintetizálódik ornitin ciklus 1932-ben vizsgálta először állati sejtekben N.A. Krebs. és Henseleit K. Sok karbamid halmozódik fel azon növények sejtjeiben, amelyek gyökerén mikorrhiza van. Magas karbamidtartalom található a csiperkegombában és a pufigombócban (akár 10-13% száraz tömeg).

A kísérletekben megállapították, hogy a karbamid koncentrációja a növényi sejtekben növekszik a nitrogéntartalmú anyagok disszimilációjával, amikor aktiválódnak az aminosavak és a nitrogéntartalmú bázisok dezaminációs folyamatai, valamint amikor a növényeket ammóniumsók oldatain termesztik. A karbamid nem mérgező a növényi sejtekre, mivel egy normális anyagcsere-termék, amely könnyen beépül a bioszintetikus reakciókba.

A karbamid szintézisének első szakasza egy makroerg vegyület képződése karbamoil-foszfát bikarbonátból és glutaminból, amely az amincsoport forrása, az enzim hatására karbamoil-foszfát szintáz(2.7.2.5). A reakció két ATP molekula hidrolíziséhez kapcsolódik, és Mg 2+ kationok aktiválják:

Ó UNSD

HCO 3 ¯ + C–NH 2 + 2ATP ¾¾® C–O (P) + 2ADP + H 3 RO 4 + CH 2

CH 2 H 2 N CH 2

| karbamoil- |

CH 2 foszfát CHNH 2

| glutamin

COOH glutaminsav

A következő lépésben az enzim részvételével ornitin transzkarbamoilázok(2.1.3.3) karbamoil-foszfát reagál az ornitinnel. A reakció termékei a citrullin és a szervetlen foszfát:

CH 2 NH 2 O CH 2 NH

CH 2 C – NH 2 CH 2 C \u003d O

| + | ¾® | | + H3PO4

CH 2 O (P) CH 2 NH 2

| karbamoil- |

CHNH 2 foszfát CHNH 2

ornitin citrullin

Így a citrullin ureido csoportja a bikarbonát karbonilcsoportjából és a glutamin amidcsoportjából jön létre, amely a felesleges ammónia megkötése eredményeként szintetizálódik.

Továbbá a citrullin az aszparaginsavval reagál az enzim hatására arginino-szukcinát szintetáz(6.3.4.5). Az ATP és Mg 2+ kationok részt vesznek a citrullin ureido csoportjának aktiválásában. A reakció során arginin-borostyánkősav szintetizálódik.

CH 2 NH CH 2 NH COOH CH 2 NH COOH

CH 2 C=O COOH CH 2 C=N–CH CH 2 C=NH CH

| | | Mg2+ | | | | | ||

CH 2 NH 2 + CHNH 2 + ATP ¾® CH 2 NH 2 CH ¾® CH 2 NH 2 + CH

| | ↓ | | | | |

CHNH 2 CH 2 AMP CHNH 2 COOH CHNH 2 COOH

| | H 4 R 2 O 7 | | fumár

COOH COOH COOH COOH sav

citrullin aszparaginsav argininoborostyánkősav arginin

savas sav

Ezután az arginin-borostyánkősav az enzim részvételével arginino-szukcinát liázok(4.3.2.1) két termékre, argininre és fumársavra hasad. Ez utóbbi egy ammónia molekula csatolásával a hatás alatt aszpartát ammónia-liáz, visszaváltozik aszparaginsavvá, amely képes kölcsönhatásba lépni az új citrullin molekulával. Az ornitinciklusban az arginin pedig hidrolitikus hasítással ornitinné és karbamiddá alakul. Ezt a reakciót egy enzim katalizálja argináz (3.5.3.1):

CH 2 NH CH 2 NH 2

CH 2 C + NH CH 2
| | + H 2 O ¾® | + CO(NH 2) 2

CH 2 NH 2 CH 2 karbamid
| |

arginin ornitin

Az arginin hidrolízise során felszabaduló ornitin ismét bekerül az ornitinciklus első reakciójába, és a karbamid szintézise folytatódhat. Sematikusan az ammónia megkötése az ornitin körfolyamat reakcióiban a következő átalakulásokkal ábrázolható:

CH 2 NH 2 CH 2 NH CH 2 NH CH 2 NH 2

| | \ | \ | N 2 N

CH 2 + NH 3 + CO 2 CH 2 C \u003d O + NH 3 CH 2 C \u003d NH + H 2 O CH 2 \

| ¾¾¾® | | ¾¾® | | ¾¾® | + C=O

CH 2 - H 2 O CH 2 NH 2 - H 2 O CH 2 NH 2 CH 2 /

CHNH 2 CHNH 2 CHNH 2 CHNH 2 karbamid

COOH COOH COOH COOH

Ornitin Citrullin Arginin Ornitin

Egyes növényekben a felesleges ammónia megkötése nem éri el a karbamid képződését, az ornitin ciklus közbenső termékei - citrullin vagy arginin - felhalmozódnak. A tűlevelű növények csírázó magjai és a csicsóka gumói sok arginint tartalmaznak, a citrullint pedig éger-, nyír- és mogyoróméhek gyökérgumói tartalmazzák. Ezekben a növényekben az arginin és a citrullin a túlzott ammónia megkötésének fő termékei, és fontos szerepet játszanak a nitrogéntartalmú anyagok metabolizmusában.
10.4. A karbamid-nitrogén asszimilációja a növények által

lombtakarmányozással.

Az ornitinciklus reakcióiban az ammónia megkötésének végterméke, a karbamid nagyon könnyen beépül a növények nitrogéntartalmú anyagcseréjébe a megfelelő enzimrendszerek közreműködésével. Számos növény levelében és más szerveiben a karbamid enzim aktív vagy aktiválható. ureáz katalizálja a karbamid hidrolitikus bomlását szén-dioxiddá és ammóniává:

N 2 N

C=O + H 2 O ¾® 2NH3 + CO 2

karbamid

Ezután az ammónia részt vesz az aminosavak és amidok szintézisében, amelyek azután részt vehetnek más nitrogéntartalmú anyagok molekuláinak képzésében. Az ureáz enzim számos növényben megtalálható - uborkában, babban, kukoricában, burgonyában, paradicsomban, zellerben.

Számos növényben azonban hiányzik az ureáz, de a levelek felületére felvitt vagy a növényi szövetekbe exogén módon más enzimrendszerek segítségével bevitt karbamidot képesek asszimilálni. Élesztő- és chlorellasejtekből izolált enzim ATP-t hidrolizáló ureáz(3.5.1.45), amely képes a karbamidot ammóniára és szén-dioxidra bontani ATP és Mg 2+ kationok jelenlétében:

H 2 N-C-NH 2 + ATP + 2H 2 O ¾¾® 2NH 3 + CO 2 + ADP + H 3 PO 4

Ugyanakkor a gabonanövények levelei, a chlorella algasejtek és az ureázt nem tartalmazó hüvelyesek palántái által a karbamid asszimilációjának vizsgálatakor jelentős mennyiségű arginin és argininoborostyánkősav felhalmozódását figyelték meg. Ebben az esetben a karbamid ammóniává és szén-dioxiddá válása nem történt meg. Ezen adatok alapján hipotézist fogalmaztak meg az ornitin ciklus reakcióinak megfordításáról magas karbamidkoncentráció mellett a növényi sejtekben, ami kívülről érkezik lombozat táplálás, injekció formájában, vagy karbamidot tartalmazó táptalajon történő termesztéssel. Az arginin és az arginin-borostyánkősav szintézise ezzel a hipotézissel összhangban a következő séma szerint hajtható végre:

CH 2 NH 2 CH 2 NH fumár CH 2 NH COOH

| H 2 N | \ sav | \ |

CH 2 \ CH 2 C \u003d NH CH 2 C \u003d N-CH

| + C=O ¾¾® | | ‌ ¾¾® | | |

CH 2 / ↓ CH 2 NH 2 CH 2 NH 2 CH 2

| H2NH2O | | |

CHNH 2 karbamid CHNH 2 CHNH 2 COOH

ornitin arginin argininoborostyánkősav

Sav

Az arginin-borostyánkősav lebontása következtében citrullin és aszparaginsav képződhet tovább. Ugyanakkor a citrullin ornitinné alakulva beindítja a karbamid megkötését és az arginin képződését célzó ornitinciklus reakcióinak megfordításának folytatását, és e reakciók fő terméke az aszparaginsav, amely majd bekerül az aminosavak, fehérjék és más nitrogéntartalmú anyagok szintézisébe.

A karbamid asszimilációja az ornitin körfolyamat reakcióinak megfordulása következtében metabolikus energiát emészt fel, amely az ilyen folyamatok során megfigyelhető fokozott légzés révén keletkezik.

A karbamid növények általi asszimilációjának mechanizmusainak megértése fontos nitrogénműtrágyaként való elterjedtsége kapcsán, amelyet mind a növények gyökértáplálására, mind a lombozat fejtrágyaként használnak.

A lombos fejtrágyázást leggyakrabban búzán és kukoricán végezzük úgy, hogy a növényeket karbamid oldattal permetezzük repülőgéppel, vagy technológiai pálya jelenlétében talajegységekkel a képződés fázisában - a gabona tejes érésének kezdetén. . A levelekre felvitt karbamid gyorsan behatol a szöveteikbe, és beépül az aminosavakba és a fehérjékbe, így 1-3%-kal növeli a raktározó fehérjék felhalmozódását a gabonában.

A 15 N-nal jelölt karbamid felhasználásával végzett kísérleteink során kimutattuk, hogy a búzaszemképződés kezdeti szakaszában végzett lombtakarmányozás nitrogénje az érett szemekben általában az összes fehérje nitrogén 10%-át teszi ki. a gabonából. Ebből az következik, hogy a búzaszemekben a késői lombtakarmányozás következtében a gabonában felhalmozódott teljes fehérjetömegnek akár 10%-a is szintetizálható. Ezenkívül a kései lombos táplálás során a karbamid fiziológiailag aktív hatással van a növényekre, növelve a nitrogéntartalmú anyagok kiáramlását a levelekből az érő szemekbe. A búzaszemben a karbamiddal történő takarmányozás hatására az a-amilázok és más hidrolitikus enzimek aktivitása jelentősen csökken, aminek eredményeként a gabona technológiai tulajdonságai javulnak. A növényfejlődés késői fázisaiban a karbamidot tartalmazó lombfejtrágya alkalmazásának köszönhetően jelentősen növelhető a magas sikértartalmú búzaszemek termése.
10.5. A nitrát nitrogén visszanyerése a növényekben.

A legtöbb talajban, különösen a művelteken, meglehetősen aktív a nitrifikációs folyamat, melynek során a szerves maradványok bomlása során a talajban képződő, műtrágya formájában is kijuttatott nitrogén ammónium formája nitráttá alakul. . Ezért a növényekbe a gyökértáplálkozás során bejutó nitrogén nagy részét nitrátok képviselik, amelyeket a növények nagyon könnyen felszívnak, és részt vesznek az aminosavak szintézisében. Tekintettel arra, hogy a nitrogén az aminosavak összetételében amino formában van, a növények nitrát nitrogénje, mielőtt az aminosavak összetételébe kerülne, speciális enzimrendszerek segítségével ammónium formává redukálódik.

A nitrát nitrogén ammóniummá redukálása a növények, algák, gombák és baktériumok sejtjeiben két lépésben történik. Az első szakaszban az enzim hatására nitrát-reduktáz a nitrátok nitritté, majd az enzim részvételével nitritekké alakulnak nitrit reduktáz redukálódnak a nitrogén ammóniumformájának képződésével, amelyet aminosavak és amidok szintézisére használnak. Sematikusan ezeket a folyamatokat a következőképpen ábrázolhatjuk:

5 2ē +3 6ē –3

NO 3 ‾ ¾® NO 2 ‾ ¾® NH 4 +
A magasabb rendű növények, zöldalgák és gombák nitrát-reduktázai (1.6.6.1; 1.6.6.2; 1.6.6.3) 200-330 ezer molekulatömegű metalloflavoproteinek, amelyek kétféle alegységet tartalmaznak: flavincsoportokat (FAD, FMN) ill. molibdén koenzimet tartalmazó . A nitrát nitrogén redukciójához növényekben a NAD×H, gombákban a NADP×H az elektrondonor. A redukált piridin-dinukleotidokból az elektronok és a protonok a nitrát-reduktáz flavin csoportjába kerülnek. Az elektronok ezután átkerülnek a citokrómba V 557 , amely a flavintól a molibdén koenzimig köztes elektronhordozóként szolgál, és protonok szabadulnak fel és kölcsönhatásba léphetnek a nitrát nitrogén redukciója során keletkező oxigén anionokkal.

A molibdén koenzim molibdén kationokat tartalmaz labilisan egy aromás csoporthoz, amely nem kovalensen kapcsolódik az enzim fehérje részéhez. A molibdén kationok, amelyek reverzibilisen megváltoztatják az oxidáció mértékét, képesek elektronokat fogadni a citokrómból V 557 és átviszik őket a nitrát nitrogénbe, amely az enzim aktív helyéhez kötődik. A nitrogén redukciója következtében a nitrát nitritté alakul, és a felszabaduló oxigénanion O 2- protonokkal egyesül, vízmolekulát képezve. A nitrátok nitritté redukálásának mechanizmusa a nitrát-reduktáz hatására a következő séma szerint ábrázolható:

Összességében a nitrát-redukciós folyamat a növényekben a nitrát-reduktáz enzim hatására a következő egyenlettel fejezhető ki:

NO 3 ‾ + OVER × H + H + ¾® NO 2 ‾ + OVER + + H 2 O

A baktériumokban a nitrát-reduktázokat viszonylag alacsony molekulatömegű fehérjék (70-180 ezer) képviselik, amelyek nem tartalmaznak flavincsoportokat. Elektrondonoruk a redukált ferredoxin vagy analógjai. A bakteriális nitrát-reduktázok szorosan kapcsolódnak a sejtmembránokhoz, míg a magasabb rendű növényekben, zöldalgákban és gombákban ezek az enzimek a citoplazmában lokalizálódnak.

A növényekben a legnagyobb nitrát-reduktáz aktivitás a merisztémás szövetekben található. A legtöbb aktív fotoszintézissel és megfelelő mennyiségű szénhidráttal rendelkező növényben, amely a NAD×H képződés forrása, a nitrátredukciós folyamat szinte teljesen a gyökerekben megy végbe. Azonban a fény hiánya és az alacsony hőmérséklet, amely gyengíti a szénhidrátok szintézisét, valamint a túlzott nitrogéntáplálás, a nitrátok jelentős része bejut a növények vegetatív részébe, és a levelekben helyreáll. Ugyanakkor ismertek olyan növények, amelyekben a nitrát-reduktáz aktivitás gyakorlatilag nem mutatható ki a gyökerekben. Náluk a nitrát-nitrogén ammóniummá történő átalakítása főleg a levelekben történik. Ilyen növények közé tartozik a cékla, gyapot, géz, cocklebur stb.

A nitrát-reduktáz egy tipikus indukálható enzim. Aktivitása meredeken növekszik, amikor az enzimszintézis indukciója miatt nitrátok kerülnek a növényekbe. Amikor a növényi sejtekben a nitrátok koncentrációja csökken, az enzimfehérje szintézise leáll, és a nitrát-reduktáz aktivitása ismét a kezdeti szintre csökken. A nitrátok mellett a citokinin és a szerves nitrovegyületek is indukálói lehetnek a nitrát-reduktáz szintézisnek, azaz lehetséges ezen enzim szintézisének indukálása kémiai szabályozók hatására. Ugyanakkor az ammóniumkationok gátolják a nitrát-reduktáz szintézisét a növényekben. Kísérletek kimutatták, hogy a nitrát-reduktáz szintézis indukciója nitrátok jelenlétében fényben megy végbe, míg ennek az enzimnek a lebomlása sötétben fokozódik.

A nitrát-reduktáz enzim aktivitását nagymértékben meghatározza az oxidáló és redukáló szerek jelenléte a fiziológiás környezetben. Redukáló körülmények között az oxidált formában lévő aktív enzim nagy része inaktív (redukált) állapotba kerül, ennek eredményeként a növényi szövetekben csökken a nitrát-reduktáz aktivitás. Ilyen jelenség például akkor figyelhető meg, amikor a növényeket áthelyezik a sötétbe. A növények megvilágításakor azonban az enzim fotoreaktiválása nagyon gyorsan megtörténik, vagyis a redukált formából az oxidált formába kerül át, aminek következtében a nitrátredukciós folyamat ismét beindul.

A nitritek redukcióját a nitrogén ammónium formájává a nitrit-reduktáz enzimek katalizálják (1.6.6.4.; 1.7.99.3.). A növényekben és a fotoszintetikus algákban ezek az enzimek viszonylag kis molekulatömegű fehérjék (60-70 ezer), amelyek tartalmazzák a vas-kén centrumot (4Fe4S), ill. sirohem(vas-tetrahidroporfirin). A redukált ferredoxin elektrondonorként szolgál, ezért ezekben a szervezetekben a nitrit-reduktázok a kloroplasztiszokban lokalizálódnak.

A ferredoxin elektronokat ad át a nitrit-reduktáz vas-kén központjába, ami tovább redukálja a sirohémet, amely képes elektronokat átvinni a nitritek nitrogénatomjaira, ennek eredményeként protonok kötődnek hozzájuk, és a nitrogén ammónium formája képződik. A felszabaduló oxigénanionok O 2- pedig H + kationokkal reagálva vízmolekulákat adnak. Az elektronok átvitele a redukált ferredoxinból a nitritekbe nitrit-reduktázok részvételével a következő séma szerint mutatható be:

Fd visszaállítás ¾® 4Fe4S ¾® sirohem ¾® NO 2 ‾

nitrit reduktáz

A nitrit-redukciós folyamat általános egyenlete a nitrit-reduktáz hatására a következőképpen írható fel:

NO 2 ‾ + 6Fd visszaállítás. + 8H + ¾® NH 4 + + 6 Fd-oxid. + 2H 2O

A nitrit-reduktázok katalitikus aktivitása 5-20-szor nagyobb, mint a nitrát-reduktáz aktivitása, ezért a nitritek általában nem halmozódnak fel a növényekben. A gyökerekben a nitrit-reduktáz aktivitás a proplasztidokban lokalizálódik, és a redukált NADP×H dinukleotidok elektrondonorként szolgálnak a nitrit redukciójához.

A nitrit-reduktázok a nitrát-reduktázokhoz hasonlóan indukálható enzimek. Szintézisüket a nitrátok indukálják, a szintézist pedig az ammóniumkationok elnyomják.

A fotoszintetikus szervezetek nitrit reduktázaival ellentétben a baktériumok és gombák hasonló enzimei flavin koenzimeket tartalmazó nagyobb molekulatömegű formák. Elektrondonoraik a NAD×H és NADP×H redukált dinukleotidok.

A meglévő növényfajták nitrátredukáló képessége nagymértékben különbözik, ami főként a nitrát-reduktáz aktivitás szintjétől függ, míg a nitrit-reduktázok katalitikusan aktívabb enzimek. A nitrát-reduktáz aktivitás általános szintjét egyrészt az enzimfehérje-szintézis intenzitása, másrészt az enzim katalitikus képessége határozza meg.

A növényi szövetekben a nitrát-reduktáz szintézisének fokozása érdekében molekuláris genetikai vizsgálatokat végeznek az enzimfehérje szintézis sebességét befolyásoló szabályozó génekre gyakorolt ​​​​hatással kapcsolatban. Ezzel egyidejűleg olyan kémiai szabályozók után kutatnak, amelyek fokozzák a genetikai rendszer hatását a nitrát-reduktáz enzim szintéziséhez. A nitrát-reduktáz katalitikus aktivitásának növelése érdekében a növényi szövetekben molekuláris szinten fejlesztenek olyan módszereket, amelyek a nitrát-reduktáz aktívabb molekuláris formáit kódoló baktériumsejtekből származó géneket juttatnak a növényi genomba. Ezen túlmenően a fehérjetechnológiai módszerek alkalmazásának eredményeként az enzim szerkezetének optimalizálására törekednek a nitrát-reduktáz szerkezeti génjeiben az egyes nukleotidok helyettesítésével, ami előre meghatározza a fokozott katalitikus aktivitású módosított fehérje szintézisét.

Az ilyen munkák célja a nitrát-nitrogén nitrogéntartalmú anyagok szintézisére való felhasználásának hatékonyságának növelése, és ezáltal a növények termelékenységének növelése. A második fontos feladat a nitrátok felhalmozódásának csökkentése, mivel potenciálisan veszélyesek az emberre és az állatokra. A nitrátok nagyon könnyen nitritekké redukálódnak nem enzimatikus módon, és az utóbbiak kölcsönhatásba lépnek a hemoglobinnal, oxidált formává - methemoglobinná - alakítják, amely nem képes ellátni az oxigénszállítás funkcióját, aminek következtében az oxigénellátás. a szervezetre romlik. Ezenkívül a nitritek a nitrozaminok kémiai prekurzorai, amelyek mutagén és rákkeltő hatással rendelkeznek.

Ismeretesek olyan növénycsoportok, amelyeknek természetesen alacsony a nitrát-reduktáz aktivitása, aminek következtében nagy koncentrációban halmozódnak fel nitrátokban. E fajok közé tartoznak a sütőtök családjába tartozó növények, a spenót, a retek stb. A legtöbb növényben azonban a nitráttartalom növekedése figyelhető meg bizonyos kedvezőtlen termesztési körülmények között, amelyek fényenergia hiányával, alacsony hőmérséklettel és foszforhiánnyal járnak. , kálium, számos nyomelem és túlzott adag nitrogénműtrágya. Ezért minden növényi termékcsoportra meghatározták a megengedett legnagyobb nitrátkoncentrációt.

Fényhiány esetén a fotoszintézis és a légzés folyamatai gyengülnek, aminek következtében a nitrátok redukciójához elektrondonorok, redukált dinukleotidok és redukált ferredoxin képződési sebessége csökken, így a nitrátok jelentős része visszamarad. redukálatlan, és nem használják a növények nitrogéntartalmú anyagainak szintézisére. Hasonló jelenség figyelhető meg alacsony hőmérsékleten, amikor a nitrátredukáló rendszer elektrondonorainak regenerációjával kapcsolatos bioszintetikus folyamatok lelassulnak, miközben a növények nitrátellátása folytatódik, aminek következtében nő a koncentrációjuk a növényi szövetekben.

A növények nitrát-redukáló rendszerének működésére észrevehető hatást biztosít a mikroelemek - molibdén, vas, magnézium, mangán, réz - ellátása, amelyek a nitrát-reduktáz, nitrit-reduktáz és más nitrogén-anyagcsere enzimek aktivátoraiként szolgálnak. Különösen fontos a molibdén szerepe, amely a molibdén-koenzim-nitrát-reduktáz része. Molibdén és egyéb mikroelemek hiányában a nitrátok visszanyerésének folyamata lelassul, és felhalmozódnak a növényi termékekben. Még nagyobb nitrátfelhalmozódás figyelhető meg a növényekben, ha túlzott dózisú nitrogénműtrágyákat alkalmaznak, valamint ha a növények foszfor- és káliumellátása alacsony, alacsony termés képződik, és ilyen körülmények között mérsékelt nitrogénadagok esetén is. túlzott mértékű lehet a műtrágya.

Így annak érdekében, hogy megakadályozzuk a nagy mennyiségű nitrát felhalmozódását a növényekben, helyesen kell fejleszteni a növénytermesztési technológiát, biztosítva a növények optimális táplálását makro- és mikroelemekkel. Zöldség- és takarmánynövények termesztése során különösen fontos a nitrogén táplálkozás szintjének ellenőrzése.

10.6. A szimbiotikus nitrogénkötés biokémiai folyamatai.

Ismeretesek olyan növénycsoportok, amelyek a mikroorganizmus-sejtekkel való szimbiózis következtében a földi légkörben nagy mennyiségben megtalálható molekuláris nitrogént nitrogéntartalmú anyagaik szintézisére tudják felhasználni. Ezt a folyamatot a biológiában szimbiotikus nitrogénkötésnek nevezik. Ezekben a növényekben a gyökereken vagy a leveleken lévő speciális szerkezeti képződményekben szimbionta mikroorganizmusok végzik a létfontosságú tevékenységet: gócbaktériumok, aktinomyceták, cianobaktériumok (kék-zöld algák).

A legtöbb szimbiotikus nitrogénmegkötésre képes növény a gyökereken vagy a leveleken megvastagodott kinövéseket, úgynevezett csomókat képez, amelyekben szimbionta mikroorganizmusok módosult sejtjei találhatók. A csomókban elhelyezkedő szimbiotikus mikroorganizmusok növényi anyagcseretermékekkel táplálkoznak, amelyek a csomókba kerülő fotoasszimilátumokból képződnek, és élettevékenységük termékeit, amelyek a légköri molekuláris nitrogén megkötésével szintetizálódnak, a növények nitrogénanyagaik neoformációjához használják fel.

Számos fás és cserjés szárú növény (éger, homoktövis, viaszfű stb.) gyökerén az aktinomyceták által alkotott csomók nőnek. Kísérletileg megállapították, hogy az égerfa ültetvények a szimbiotikus nitrogénkötés következtében akár 100 kg/ha légköri nitrogént is képesek megkötni egy tenyészidő alatt. A molekuláris nitrogént megkötő cianobaktériumok szimbiontaként fejlődnek ki egyes ausztrál cikádok gyökerén. A Rubiaceae és Haloragaceae családba tartozó egyes növényeknél a cianobaktériumok csomókat képeznek a leveleken. A déli országok rizsföldjein tenyésztik az Azolla vízipáfrányt, melynek leveleiben szimbiotikus nitrogénmegkötő cianobaktériumok végeznek létfontosságú tevékenységet. Termesztésének köszönhetően a rizsföldek nitrogénnel gazdagodnak.

A hüvelyesekben a Rhizobium nemzetséghez tartozó baktériumok élnek a csomókban. Részvételükkel a hüvelyesek évente 50-600 kg/ha molekuláris nitrogént tudnak megkötni, ezzel szinte teljesen kielégítik nitrogéntáplálkozási szükségleteiket. Ezen túlmenően ezen növények növényi maradványainak mineralizálódása következtében a talaj jelentős mértékben feldúsul a későbbi növények által asszimilálható nitrogénnel. Különösen sok nitrogén halmozódhat fel a lucerna (300-500 kg/ha), a lóhere (200-300 kg/ha), a csillagfürt (100-200 kg/ha) szimbiotikus nitrogénkötése miatt.

A molekuláris nitrogén ammóniává redukálását az enzimkomplex katalizálja nitrogenázok(1.18.2.1), amely két fehérjéből áll. Ezek egyike, a nagy molekulatömeg, közvetlenül redukálja a nitrogénmolekulákat. Ez egy tetramer, amely kétféle alegységből áll, amelyek egyformán szerepelnek a tetramer fehérje összetételében (a 2 b 2). Minden tetramer molekula két Mo-atomot tartalmaz, amelyek mindegyike három 4Fe4S-klaszterrel lép kölcsönhatásba, katalitikus centrumot képezve. A nitrogénmolekulák kötődnek hozzá, és redukción mennek keresztül. A nitrogenáz molekuláris nitrogén redukcióját katalizáló fehérjekomponensét Mo,Fe fehérjének nevezik.

A nitrogenáz egy kis molekulatömegű fehérjét is tartalmaz, amely két azonos polipeptid alegységből áll. Aktív csoportként tartalmazza a 4Fe4S klasztert, és a redukált ferredoxinból elektronok átvitelével redukálja a Mo,Fe fehérjét. Mivel a nitrogenáz kis molekulatömegű komponense vas-kén csoportot tartalmaz, Fe,S fehérjének nevezik. Meg kell jegyezni, hogy az elektronok átvitele a Fe,S fehérjéből a Mo,Fe fehérjébe ATP hidrolízissel jár. Molekuláris számításokkal megállapították, hogy a nitrogenáz enzimkomplexben minden egyes elektronpár átvitelére 4-5 ATP molekulát fordítanak.

A hüvelyes növények csomóiban található Fe,S-protein molekulatömege 65 ezer, a Mo,Fe-protein-körülbelül 200 ezer. A nitrogén redukciója láthatóan három szakaszban megy végbe. Először a nitrogénmolekula, amely két elektront és két protont fogad el, diimiddé alakul. Ezután két elektront és két protont adnak a diimid nitrogénatomjaihoz az enzimkomplex részeként, hogy hidrazint képezzenek. A végső szakaszban két elektron és két proton hozzáadásával a hidrazin nitrogén ammónia formájúvá redukálódik, amely az enzimkomplexből felszabadul, és tovább hasznosul aminosavak szintézisére.

A molibdén atomok kulcsszerepet játszanak a nitrogénmolekulák redukciójában a nitrogenáz aktív centrumában. A redukciós reakciók sorrendje a nitrogenáz aktív helyén a következő séma szerint ábrázolható:

Mo®NºN¬Mo 2ē,2H⁺ 2ē,2H⁺ 2ē,2H⁺

¾® HN + = N + H ¾® H 2 N + – N + H 2 ¾® Mo Mo + 2NH 3

R R
nitrogénmolekula redukciójának egymást követő szakaszai

a molekuláris nitrogén aktív központjában

nitrogenázok

A szimbiotikus nitrogénkötést katalizáló nitrogenáz a gazdanövény gyökerein vagy levelein lévő csomósejtekben lokalizálódik.

A hüvelyes növények csomóiban a nitrogénkötés folyamatát tanulmányozták a legjobban. A Rhizobium nemzetséghez tartozó baktériumok behatolnak a hüvelyes növény gyökereinek kéregének szöveteibe, és intenzív sejtosztódást indítanak el bennük, ami a gyökereken csomók formájában megvastagodáshoz vezet. A csomók megjelenése a növény és a gócbaktériumok meglehetősen összetett genetikai és molekuláris kölcsönhatásának eredménye.

Ennek a kölcsönhatásnak a kezdeményezői a hüvelyes növények, amelyek fenolos természetű anyagokat választanak ki a gyökerek rizoszférájába - specifikus flavonoidokat. A baktériumsejtekben a flavonoidok hatására beindul az úgynevezett Nod-faktorok szintézise, ​​amelyek 3-6 N-acetil-glükózamin oligoszacharidjai, amelyek nitrogénatomon keresztül kapcsolódnak egy telítetlen zsírsavgyökhöz (az egyes növényfajokra jellemző) . A bakteriális Nod-faktorok viszont a hüvelyes növény gyökérszőreinek sejtjeit hatnak, a sejtfal deformációját és plazmalemmát okozva.

A növényi és bakteriális sejtek membránstruktúráinak kölcsönhatásának eredményeként egy speciális struktúra jön létre - egy fertőző fonal, amely behatol a gyökérkéreg kérgi sejtjeibe, és ott megindítja a membránok képződését, amelyek elválasztják a baktériumsejteket a citoplazmától. göbszöveteket alkotó növényi sejtek.

A csomókban lévő baktériumsejtek mérete megnő, és speciális nitrogénkötésre tervezett struktúrákká alakulnak - bakteroidok. Bakteroidokban szintetizálódnak a nitrogenáz enzimrendszerei, az ATP szintézis elektrontranszport lánca, a Krebs-ciklus reakcióit katalizáló enzimek, valamint a növényi metabolitokat a bakteroidba szállítják és a molekuláris nitrogén redukciós termékeket eltávolítják a bakterioidból a növényi sejtbe. A hüvelyes növények csomóiban a bakteroid enzimrendszerek működésének általános sémáját az ábra mutatja.

A bakteroidokban a molekuláris nitrogén redukciójának fő elektron- és energiaforrása a Krebs-ciklus reakciói, amelyek szubsztrátjai elsősorban a dikarbonsavak (borostyánkősav és almasav), amelyek a növényi sejt citoplazmájából kerülnek a bakteroidba. Ezek a baktériumot tápláló szubsztrátok növényi fotoasszimilátumokból, az általunk ismert mechanizmusok szerint, az alábbi séma szerint képződnek göbsejtekben:

Továbbá, a foszfoenolpiruvinsav hatása alatt foszfo-enolpiruvát-karboxiláz oxálecetsavvá alakul, amely részvételével malát-dehidrogenáz majd almasavvá redukáljuk:

CH2CH2-COOH CH2-COOH

CO(P) + CO 2 + H 2 O ¾® CO-COOH ¾¾¾® CHOH-COOH

| ↓ oxálsav- NAD×H + H + almasav

COOH H 3 PO 4 jégsav ↘

foszfoenol-NAD+

piroszőlősav

A bakteroidot körülvevő membrán olyan enzimeket is tartalmaz, amelyek katalizálják az almasav borostyánkősavvá történő átalakulását.

A bakteroidban lezajló Krebs-ciklus reakciói során NAD×H és FAD×H 2 redukált dinukleotidok szintetizálódnak, amelyek elektrondonorként szolgálnak az oxidatív foszforilációs rendszer elektrontranszport láncához, amely ugyanazon mechanizmus szerint biztosítja az ATP szintézist. mint a mitokondriumokban. Ezzel egyidejűleg az oxidatív foszforilációs rendszer elektrontranszport láncából a ferredoxin keresztül eltávolítják az elektronokat a nitrogenáz Fe,S-fehérjéihez, amelyek az ATP hidrolízisével együtt a Mo,Fe-fehérjék aktív csoportjaiba továbbítják őket.

A bakterioidokba bekerülő növényi metabolitok egy része b-hidroxi-vajsav poliészterré alakul, amely tartalék anyagként szolgál a baktériumsejtekben és a gócbakteroidokban. A poli-b-hidroxi-vajsav speciális granulátumokban rakódik le, és tartalma a nitrogénkötés folyamatától függően változik. A nitrogénrögzítés növekedésével a b-hidroxi-vajsav poliészter tartalma a csomókban csökken, és ennek a folyamatnak a gyengülésével felhalmozódik.

Annak a ténynek köszönhetően, hogy a nitrogenázt oxigén inaktiválja, a külső membrán megvédi a bakterioid sejtet a behatolástól. Az oxidatív foszforiláció rendszerében azonban a végső elektronakceptor az oxigén, amelyet egy speciális fehérje kötött állapotban visz be a bakterioidba. legoglobin. A legoglobinok 15-16 ezer molekulatömegű hemoproteinek, amelyeket a gazdanövény sejtjei szintetizálnak. Az emberi és állati vér hemoglobinjához hasonlóan a legoglobin is tartalmaz egy aktív csoportot protohem formájában, amelyhez a molekuláris oxigén kötődik, oxilegoglobint képezve. Ebben a formában az oxigén a bakterioid membránon keresztül jut el a bakterioid elektrontranszport lánc terminális oxidázának aktív központjába, ahol az oxigén elektronokat fogad el.

A nitrogénmolekulák mellett a nitrogenáz enzimkomplex egyidejűleg a hidrogénkationokat is redukálja molekuláris hidrogénné a következő reakciónak megfelelően: 2H + + 2ē ¾® H 2 . Ezért az ammóniával együtt a nitrogenáz hatásának terméke a molekuláris hidrogén is, amelynek oxidációja egyes gócbaktériumok törzsekben további ATP szintézisét eredményezi, ami a nitrogén rögzítéséhez szükséges. A hidrogén oxidációját egy enzim katalizálja hidrogenáz. Kísérletek kimutatták, hogy a hidrogenáz szintetizálására képes gócbaktériumok törzsei intenzívebb molekuláris nitrogén rögzítést biztosítanak, ami az ilyen típusú gócbaktériumokkal fertőzött hüvelyes növények termelékenységének növekedését eredményezi.

A bakteroid Krebs-ciklusú szubsztrátokkal való táplálásához nemcsak a fotoszintézis folyamatában megkötött CO 2 -t használnak, hanem szén-dioxidot is, amely a talajból kerül a csomókba, vagy légzési termékként szabadul fel a csomósejtekben. A CO 2 nem fotoszintetikus rögzítését göbös növényi sejtekben a foszfopiruvát-karboxiláz enzim katalizálja oxálecetsav képződésével. Ekkor az oxálecetsav az általunk már ismert mechanizmusok szerint almasavvá és borostyánkősavvá alakul. A CO 2 heterotróf rögzítésének köszönhetően a Krebs-ciklus szubsztrátjainak összetételében lévő szén akár 25%-a is bejut a bakterioidokba.

A bakteroidokban található molekuláris nitrogén redukciós terméke, az ammónia a bakterioidból a göbös növényi sejtek citoplazmájába kerül ammónium- vagy alaninkationok formájában, amelyet a bakterioid alanin-dehidrogenáz szintetizál a bakterioidokba kerülő növényi eredetű piroszőlősavból. A göbös növényi sejtek citoplazmájában lokalizálódik a glutamin szintézisét katalizáló glutamin-szintetáz enzim, a plasztidokban pedig a glutamát-szintetáz, amelynek részvételével glutaminsav molekulák szintetizálódnak. Ezen enzimek, valamint a csomókban lévő aminotranszferázok hatására szintetizálódnak a nitrogéntartalmú anyagok szállító formái, a glutamin és az aszparagin, amelyek aztán a növény transzportrendszerén keresztül más szervekbe kerülnek. Egyes hüvelyesekben (szójabab, bab, tehénborsó) a nitrogén szállítási formái az allantoin és az allantoinsav, amelyek a nukleotidcsere termékei (lásd ... oldal). Így az aktív csomókkal rendelkező hüvelyes növények a szimbiotikus nitrogénkötés miatt szinte teljesen kielégítik szükségleteiket csökkentett nitrogénformákban. A bakteroidokban lezajló biokémiai folyamatok általános sémáját a 40. ábra mutatja.

A hüvelyes növények csomóiban a nitrogénkötés hatékonysága szorosan összefügg a fotoszintézis intenzitásával. A fotoasszimilációs folyamatokat befolyásoló tényezők ennek megfelelően befolyásolják a molekuláris nitrogén növények általi asszimilációjának sebességét. A hüvelyesekben a szimbiotikus nitrogénkötés különösen észrevehetően csökken, ha nem táplálják őket megfelelően molibdénnel és kobalttal. Mint már tudjuk, a molibdén a nitrogenáz Mo,Fe fehérje aktív csoportjának része, és a kobalt a csomókban aktiválja az enzimeket, amelyek koenzimként a B 12 vitamin koenzimatikus formáit tartalmazzák.

A cianobaktériumok a szimbiózis különböző formáit mutatják a gazdanövénytől függően. Így például a Nostoc nemzetséghez tartozó cianobaktériumok a vízi páfrány Azolla-val szimbiózisban behatolnak a levélüregekbe, megnövekednek, és sűrű héjjal borítják be, és nitrogénkötésre képes struktúrákká alakulnak - heterociszták. A redukált nitrogén ammónium formájában a levélsejtek környező heterocisztáiba kerül, és részt vesz a növény nitrogéntartalmú anyagainak metabolizmusában.

Ugyanezen fajba tartozó cianobaktériumok is képesek szimbiózisra a Gunnera nemzetségbe tartozó virágos növényekkel. A levélnyél tövében található speciális mirigyeken keresztül behatolnak a levelek belső üregébe, és megfertőzik a növényi sejteket. A növényi sejteken belül a cianobaktériumok heterocisztákká alakulnak, amelyek képesek megkötni a légköri molekuláris nitrogént, ammónium formává alakítani, amely a fertőzött növényi sejtek citoplazmájába kerül, és aminosavakba, amidokba épülve beépül, így a növény redukált nitrogénformáit látja el.

A szimbiotikus nitrogénfixáló szerek mellett a légkör molekuláris nitrogénjét egyes szabadon élő mikroorganizmusok is asszimilálják. Ide tartoznak az Azotobacter és Beiyerinckia nemzetséghez tartozó aerob baktériumok, a Clostridium nemzetség anaerob baktériumai, bizonyos cianobaktériumok és fotoszintetikus baktériumok. Hozzájárulásuk a talaj biológiailag kötött nitrogénnel való dúsításához a szimbiotikus mikroorganizmusokhoz képest kevésbé jelentős, kedvező körülmények között éves nitrogénkötésük elérheti a 30-40 kg/ha értéket.

Az anaerob nitrogénfixálókban a fermentációs folyamatok energia- és elektronforrásként szolgálnak a molekuláris nitrogén helyreállításához, aerob formákban - az aerob légzés folyamata, a fotoszintetikus baktériumokban - a fotoszintézis termékek. Mindegyikük képes szintetizálni a nitrogenáz enzim komplexet, amely katalizálja a nitrogénmolekulák redukcióját a sejtekben ammónia formává. A nitrogenáz elektrondonora a bakteriális ferredoxin és molekuláris analógjai. A nem szimbiotikus nitrogénfixáló szerek egy része (Azotobacter, Beiyerinckia, Azospirillium, Flavobacterium) a növényi gyökerek felszínén él, mivel gyökérváladékukat energiatermékként hasznosítják. A Tolypothrix nemzetségbe tartozó cianobaktériumok jelentősen hozzájárulnak a rizsföldek nitrogénnel való gazdagodásához a nitrogénkötés következtében.

A szabadon élő és szimbiotikus mikroorganizmusokban a nitrogénkötés folyamatának biokémiai mechanizmusainak feltárása mellett molekuláris genetikai vizsgálatok is folynak a nitrogénkötő enzimek szintézisének szabályozási rendszerére gyakorolt ​​irányított hatásokkal kapcsolatban. Az ilyen jellegű munkák célja a nitrogenáz és más, a molekuláris nitrogén redukciójában és megkötésében részt vevő enzimek szintézisének fokozása, ezáltal a biológiai légköri nitrogénkötés és a mezőgazdasági növények általi felhasználás hatékonyságának növelése. Ezenkívül molekuláris megközelítéseket fejlesztenek ki a nitrogénkötő gének mikrobiális sejtekből növényi genotípusokba történő átvitelére. Ez különösen igaz a gabonanövényekre, amelyek nagy arányt foglalnak el a termesztett növények között. Különféle laboratóriumok géntechnológiai módszerekkel próbálnak olyan gabonanövény-genotípusokat létrehozni, amelyek a hüvelyesekhez hasonlóan képesek lennének asszimilálni a föld légkörében található molekuláris nitrogént.
Ismétlő kérdések:

1. Mi a mechanizmusa a légzési reakciókban képződő ketosavak reduktív aminálásának? 2. Milyen reakciókat katalizálnak a glutamát-szintáz és az aszpartát-ammónia-liáz enzimek? 3. Mi a transzaminációs reakciók jelentősége az aminosavak szintézisében és átalakulásában? 4. Milyen termékek keletkeznek az ornitin körforgás reakciói során? 5. Milyen módon történik az aminosavak lebontása, bomlástermékeik átalakulása? 6. Milyen biokémiai reakciók során kötődik meg a felesleges ammónia a növényi szövetekben? 7. Milyen mechanizmusai vannak a növények karbamid-nitrogén asszimilációjának a lombozat táplálása során? 8. Hogyan áll helyre a nitrogén nitrát formája a növényekben? 9. Milyen körülmények között halmozódik fel a nitrát a növényi szövetekben? 10. Hogyan zajlik az aminosavak szintézise a szimbiotikus nitrogénkötés során? 11. Milyen biokémiai folyamatok játszódnak le a hüvelyes növények csomóinak bakterioidjaiban?
Tesztfeladatok az előadáshoz. 193-252. sz. tesztek.
8. előadás Nukleinsavak, fehérjék szintézise és lebontása.
Annotáció. Figyelembe veszi a nukleinsavak összetételét, szerkezetét és genetikai szerepét. Felvázoljuk a genetikai információátvitel alapelveit a DNS-replikáció, transzkripció és transzlációs folyamatok során. Vizsgálják a fehérjék és nukleotidok szintézisének és bomlásának mechanizmusait, valamint az ezeket a folyamatokat katalizáló enzimeket.
Kulcsszavak: dezoxiribonukleinsav (DNS), ribonukleinsavak (RNS), riboszomális RNS, hírvivő RNS, transzfer RNS, Chargaff szabályok, DNS komplementer szerkezet, DNS kettős hélix, nukleoszómák, genetikai kód, kodonok, DNS replikáció, DNS polimerázok, RNS polimerázok, DNS primázok , DNS ligázok, replikációs villa, promóterek, transzkripció, terminátorok, transzkripciós represszorok, intronok, exonok, feldolgozás, splicing, transzláció, iniciátor kodon, terminációs kodonok, poliriboszómák, ribonukleotid reduktázok, ribonukleázok, dezoxiribonukleázok, nukleánsok, uraszin oxidázok , peptidázok.
Megfontolandó kérdések:

1. 
   A nukleinsavak szerkezete és funkciói.
2. 
   Genetikai kód.
3. 
   A DNS szintézise.
4. 
   Az RNS szintézise.
5. 
   Fehérjék és nukleotidok szintézise.
6. 
   Nukleinsavak, nukleotidok és fehérjék bomlási folyamatai.

10.7. A nukleinsavak szerkezete és funkciói.

A nukleinsavak biológiai polimerek, amelyek molekulái nukleotidokból épülnek fel. Ezeket az anyagokat F. Miescher fedezte fel 1869-ben, aki izolálta őket a leukocita sejtek magjából, és ezért nukleinnek (görögül nucleus - nucleus) nevezte el. Mivel savas tulajdonságokkal rendelkeznek, az újonnan felfedezett kémiai vegyületeket később nukleinsavaknak nevezték el. A nukleinsavak sokáig másodlagos szerepet töltöttek be az élőlények életében. És csak 1940-1950-ben. kimutatták, hogy ezek a kémiai vegyületek felelősek minden élő szervezetben a genetikai tulajdonságok öröklődéséért és megvalósításáért.

Az őket alkotó nukleotidmolekulák összetételétől és szerkezetétől függően a nukleinsavak két típusát különböztetjük meg: a dezoxiribonukleinsavat (DNS) és a ribonukleinsavat (RNS). A DNS-molekulák főként négy típusú dezoxiribonukleotidokból jönnek létre: dezoxiadenilsav (dAMP), dezoxiguanilsav (dGMP), dezoxicitidilsav (dCMP) és dezoxitimidilsav (dTMP). Az RNS-molekulákat ribonukleotidokból szintetizálják - adenilsav (AMP), guanilsav (GMP), citidilsav (CMP) és uridilsav (UMP). Ezeken a nukleotidokon kívül a nukleinsavak kis mennyiségű más nukleotidot is tartalmaznak (lásd ... oldal).

Köszönöm

A webhely csak tájékoztató jellegű hivatkozási információkat tartalmaz. A betegségek diagnosztizálását és kezelését szakember felügyelete mellett kell elvégezni. Minden gyógyszernek van ellenjavallata. Szakértői tanács szükséges!

Mi az a karbamid?

Önmagában a karbamidnak nincs komoly jelentősége a szervezet számára. Nem lát el semmilyen funkciót a vérben vagy a belső szervekben. Ez a vegyület szükséges a nitrogén biztonságos eltávolításához a szervezetből.
Normális esetben a karbamid legmagasabb koncentrációja a vérben és a vizeletben figyelhető meg. Itt orvosi okokból vagy megelőző vizsgálat során laboratóriumi módszerekkel határozzák meg.

A diagnosztika szempontjából a karbamid fontos mutató, amely számos rendellenességet jelezhet a szervezetben. A karbamid szintje közvetve a vesék és a máj munkáját jelzi. Más vérvizsgálatokkal és vizeletvizsgálattal kombinálva rendkívül értékes diagnosztikai információkkal szolgál. Számos kezelési protokoll és elfogadott szabvány karbamid-teszt eredményein alapul.

Hogyan történik a bioszintézis? oktatás) és hidrolízis ( hanyatlás) karbamid a szervezetben?

A karbamid fehérjékből történő képződése a következő szakaszokon megy keresztül:

• A fehérjék egyszerűbb anyagokra - nitrogént tartalmazó aminosavakra - bomlanak.
• Az aminosavak lebontása mérgező nitrogénvegyületek képződéséhez vezet, amelyeket el kell távolítani a szervezetből. Ezen anyagok többsége a vizelettel ürül. A nitrogén nagy része karbamid, valamivel kevesebb - kreatinin, kis része - sók képzésére megy el, amelyek szintén a vizelettel választódnak ki.
• A májban a karbamid biokémiai átalakulások eredményeként képződik ( ornitin ciklus). Innen a véráramba kerül, és egy ideig kering a szervezetben.
• Ahogy a vér áthalad a vesén, a káros anyagok csapdába esnek és koncentrálódnak a szűrési folyamaton keresztül. Ennek a szűrésnek az eredménye a másodlagos vizelet, amely a vizelés során ürül ki a szervezetből.

Miben különbözik a karbamid a húgysavtól?

Ha a karbamid felhalmozódása a szervezetben önmagában nem jelent komoly veszélyt ( csak különféle betegségekre utal), akkor a húgysav sók formájában felhalmozódhat különböző szövetekben. A húgysav-anyagcsere-zavarokhoz kapcsolódó legsúlyosabb patológia a köszvény.

Mit mutat a karbamid szintje a vérben és a vizeletben?

Általánosságban elmondható, hogy a karbamidszint eltérései a következőképpen értelmezhetők:

• A karbamid szintjének csökkenése a vérben. Ez az eltérés előfordulhat éhezés és fehérjeszegény étrend során. Ha nincsenek látható okok, akkor a máj különféle patológiáira kell gyanakodni. Vagyis a szervezetben a fehérjék lebomlása a szokásos módon történik, de a máj valamilyen oknál fogva nem semlegesíti az ammóniát, karbamiddá alakítja.
• A karbamid szintjének emelkedése a vérben. A vizelet megnövekedett karbamidszintjének enyhe növekedése a norma egyik változatának tekinthető. A szervezetben felgyorsul a fehérjék lebomlása, és ennek eredményeként több karbamid képződik. Ha a koncentrációt többször megnövelik, ez általában súlyos vesebetegséget jelez. A vér rosszul szűrhető, és a karbamid jelentős része visszamarad a szervezetben.
• A karbamid szintjének csökkenése a vizeletben. Normális esetben a vesék viszonylag stabil mennyiségű karbamidot választanak ki naponta. Ha a karbamid szintje a vérben megemelkedett, a vizeletben pedig alacsonyabb, ez azt jelzi, hogy a vesék nem látják jól funkcióikat. A vér rosszabbul szűrhető, és mérgező anyagok maradhatnak a szervezetben. Ez az eltérés leggyakrabban különböző vesebetegségekben fordul elő, de utalhat számos anyagcserezavarra vagy egyes szisztémás patológiákra is ( például számos autoimmun betegség károsíthatja a vesék szűrőberendezését).
• A karbamid szintjének emelkedése a vizeletben. Ez az eltérés szinte mindig a vér karbamidszintjének emelkedésével jár. Fokozott fehérjelebontás különböző okok miatt) gyorsuló karbamidképződéshez vezet. Az egészséges vesék általában megbirkóznak ezzel a problémával, és gyorsabban kezdik kiválasztani ezt az anyagot a vizelettel.

Milyen szervek befolyásolják a karbamid képződését? máj, vese stb.)?

A második szerv, amely befolyásolja a karbamid szintjét, a vesék. Ez egyfajta szűrőberendezés a szervezetben, amely megtisztítja a vért a felesleges és káros anyagoktól. A normál veseműködés során a karbamid nagy része a vizelettel ürül ki a szervezetből.

Más szervek közvetve befolyásolhatják a karbamid képződésének és a szervezetből történő kiválasztásának sebességét. Például a pajzsmirigy túl sok hormont termel ( hyperthyreosis), serkenti a fehérjék lebontását, ezért a májnak gyorsan karbamiddá kell alakítania a bomlástermékeiket. Azonban a máj és a vesék közvetlenül befolyásolják ennek az anyagnak a szintjét a vérben.

Mi a karbamid szerepe és funkciója az emberi szervezetben?

Hogyan ürül ki a karbamid és más anyagcseretermékek a szervezetből?

A vizelettel a karbamid az uretereken keresztül a hólyagba jut, ahonnan vizelés közben kiürül a szervezetből. A karbamid kiválasztásának minden szakaszában különféle jogsértések fordulhatnak elő, amelyek ennek az anyagnak a szervezetben való megtartásához vezetnek.

Az azotémiának a következő típusai vannak: karbamid és más nitrogénvegyületek visszatartása):

• Mellékvese. Ezt a típust a karbamid és a nitrogén anyagcsere egyéb termékeinek túlzott képződése okozza. Ugyanakkor a vesék normálisan működnek, de nincs idejük ezeket az anyagokat rövid időn belül eltávolítani a szervezetből.
• Vese. Ebben az esetben a karbamid késik, mivel a vesék már nem szűrik a vért normálisan. Az ilyen típusú azotémia esetén a karbamid szintje elérheti a legmagasabb értéket ( 100 mmol/l és több).
• Szubrenális. Ez a fajta azotemia ritka, és a másodlagos vizelet kiválasztásának nehézségével jár. Vagyis a karbamidot már kiszűrték a vérből a vesékben, de a vesemedence, az ureter vagy az alsó húgyúti rendszer mechanikai akadályai miatt a vizelet nem ürül ki normálisan. A belőle származó anyagok egy része késleltetés alatt visszaszívódik a vérbe.

A magas és alacsony karbamidszint okai

A következő mechanizmusok és tényezők befolyásolhatják a vér karbamidszintjének emelkedését:

• A fehérjék koncentrációja a vérben ( fokozott karbamid képződés). A fehérjék szintje a vérben részben befolyásolja lebontásuk sebességét is. Minél több fehérje bomlik le, annál több karbamid képződik a májban, és annál több kerül a véráramba. Például műtétek, sérülések vagy égési sérülések után nagyszámú sejt pusztul el, és sok bomlástermék kerül a véráramba ( beleértve a fehérjéket is).
• Diéta. Jelentős mennyiségű fehérje kerül a szervezetbe a táplálékkal. Minél gazdagabb az étrend fehérjében, annál több fehérje lesz a vérben. Ez a mechanizmus azonban nem befolyásolja annyira a karbamid koncentrációját a vérben vagy a vizeletben.
• A keringő vér térfogata.Élettani vagy kóros folyamatok hatására az emberi szervezetben a vér mennyisége megváltozhat. Például a masszív vérzés, hasmenés vagy hosszan tartó láz csökkenti a vér mennyiségét, míg a többszöri IV, a fokozott folyadékbevitel vagy bizonyos betegségek növelik. A keringő vértérfogat változása befolyásolja a karbamid koncentrációját a vérben vagy a vizeletben annak hígítása miatt, de mennyiségét ( mint az anyagok) nem változik.
• A máj állapota. A karbamid a májban fehérjebomlási termékekből képződik ( nitrogénvegyületek) e szerv normál működése során. A különböző májbetegségek azt a tényt eredményezik, hogy sejtjei rosszabbul látják el funkcióikat. Emiatt csökkenhet a karbamid képződés, és más mérgező anyagok halmozódnak fel a vérben.
• vesebetegség ( karbamid kiválasztása a szervezetből). A májban képződő karbamid egy ideig a vérben kering, majd a vesén keresztül a vizelettel ürül ki. Számos vesebetegség esetén a szűrési folyamat lassabb lehet, és a vér karbamidszintje megemelkedik, még akkor is, ha normális ütemben és mennyiségben képződik.
• Egyéb tényezők. Számos különböző enzim, sejt és receptoraik felelősek a fehérjék anyagcseréjéért, a karbamid képződéséért és a szervezetből való kiválasztódásáért. Sok különböző betegség létezik általában ritka), amelyek befolyásolják a fehérjeanyagcsere láncának bizonyos láncszemeit. E betegségek némelyike ​​genetikai eredetű és nehezen kezelhető.

Miért nő a karbamid egy gyermekben?

A fertőző betegségek mellett a következő okok is lehetségesek a vér karbamidszintjének növekedéséhez:

• ételmérgezés bőséges hányással vagy hasmenéssel;
• sérülés ( különösen égési sérüléseket);
• hosszan tartó böjt;
• cukorbetegség ( gyermekeknél általában veleszületett);
• az endokrin mirigyek számos betegsége ( endokrin patológiák).

Általában nem lehet önállóan meghatározni a gyermekek karbamidszintjének növekedésének okát. Az elemzés eredményeit a gyermekorvosnak kell értelmeznie, aki felméri a gyermek általános állapotát, és figyelembe veszi az egyéb laboratóriumi vizsgálatok eredményeit.

Gyermekeknél a csökkent karbamid általában hepatitisben fordul elő. a májszövet gyulladása) különböző eredetű.

Miért nő vagy csökken a karbamid a terhesség alatt?

A karbamid szintjének növekedése a terhesség alatt leggyakrabban bármilyen kóros folyamat kialakulását jelzi. Például terhességi nefropátia esetén a vese szűrése romlik, és a karbamid felhalmozódik a vérben ( míg a vizeletben csökkenni fog). Ezenkívül a terhesség különféle krónikus patológiák súlyosbodását okozhatja, anyagcserezavarok vagy hormonális zavarok lehetségesek, amelyek gyakran befolyásolják a vesék működését. Ha terhesség alatt a biokémiai elemzés a karbamid koncentrációjának emelkedését mutatta ki a vérben, szakember konzultációra és további vizsgálatokra van szükség.

A víz és más folyadékok fogyasztása befolyásolja a karbamid koncentrációját?

Befolyásolja-e az étrend a plazma, a szérum, a vér és a vizelet karbamidszintjét?

Van-e karbamid a tejben és más élelmiszerekben?

A vér karbamidszintjét a sok fehérjét és egyéb nitrogéntartalmú anyagokat tartalmazó élelmiszerek befolyásolhatják. Vagyis ezeknek a termékeknek a fogyasztása után több karbamid képződik a szervezetben, és ennek koncentrációja a vérben megnő.

Jelentős mennyiségű fehérje található a következő élelmiszerekben:

• hús;
• hal és tenger gyümölcsei ( kagylók, halkonzervek, néhány alga stb.);
• sajtok;
• túró, stb.

A túlsúly befolyásolja a karbamidszintet?

Milyen betegségek okozzák a karbamidszint emelkedését?

A vér karbamidszintje a következő betegségek és kóros állapotok esetén emelkedhet:

• akut és krónikus veseelégtelenség;
• az urogenitális rendszer egyes daganatai;
• kövek a vesékben ( nephrolithiasis);
• magas vagy alacsony vérnyomás ( beleértve néhány szívbetegséget);
• vérzés;
• a vesék számos gyulladásos betegsége;
• számos súlyos fertőző betegség ( trópusi vérzéses láz stb.);
• égési sérülések ( különösen nagy terület);
• nagy mennyiségű szövet sérülésével járó sebek;
• mérgezés bizonyos toxinokkal ( higany, kloroform, fenol stb.);
• súlyos kiszáradás;
• posztoperatív időszak;
• egyes onkológiai betegségek;
• számos farmakológiai gyógyszer szedése ( szulfonamidok, tetraciklin, gentamicin - antibiotikumokból, valamint furoszemid és lasix).

A karbamid csak a máj- és vesebetegségek fontos diagnosztikai kritériuma. Ebben az esetben szintje szerint közvetett következtetéseket lehet levonni a betegség súlyosságáról és megválasztani a kezelési taktikát ( pl veseelégtelenség).

A vizelet karbamidszintjének növekedése leggyakrabban a vérszint növekedésével egyidejűleg jelentkezik. A szervezet így próbál megszabadulni a méreganyagoktól. Azonban számos olyan patológia létezik, amelyek növelik a karbamid felszabadulását.

A vizeletben a karbamid magas koncentrációja a következő betegségek esetén figyelhető meg:

• néhány vészes vérszegénység;
• elhúzódó láz;
• tiroxint szed ( pajzsmirigy hormon);
• pajzsmirigy betegség, ami tirotoxikózishoz vezet ( a tiroxin túlzott szekréciója).

A karbamid normája ( férfiaknál, nőknél és gyerekeknél)

A karbamid koncentrációjának a vérben a következő normál határértékei vannak különböző életkorokban:

• újszülötteknél 1,4-4,3 mmol/l ( a határidő előtt született gyermekekre szabályok vonatkoznak);
• 3 év alatti gyermekeknél a norma 1,8-6,4 mmol / l;
• 10 év alatti gyermekeknél - 2,0 - 6,8 mmol / l;
• serdülőknél és felnőtteknél - 2,5-8,3 mmol / l;
• időseknél körülbelül 3,5-9,3 mmol/l ( a vesék életkorától és funkcionális állapotától függ, ami idővel romlik).

A karbamid vizelettel történő kiválasztására különböző életkorokban a következő normál határértékek vonatkoznak:

• az élet első hete - 2,5-33 mmol / nap;
• 1 hét - 1 hónap - 10 - 17 mmol / nap;
• 1 évig - 33 - 67 mmol / nap;
• 2 éves korig - 67 - 133 mmol / nap;
• 8 éves korig - 133 - 200 mmol / nap;
• 15 éves korig - 200-300 mmol / nap;
• felnőtteknél - 333-587 mmol / nap.

Miért különbözik a karbamid aránya felnőtteknél és különböző korú gyermekeknél?

A legjelentősebb különbségek a kisgyermekeknél figyelhetők meg, mivel az élet első éveiben a szervezet komoly változásokon megy keresztül. Emellett az elfogyasztott fehérje mennyisége is változik, és a keringő vér mennyisége fokozatosan növekszik. Mindez befolyásolja a karbamid koncentrációját a vérben és a vizeletben, és ennek megfelelően a vizsgálatok eredményeit. Különböző életkorokban a normák eltérő határértékei nemcsak a karbamidra vonatkoznak, hanem a legtöbb egyéb vérben és vizeletben lévő anyagra is.

A karbamid koncentrációja a vérben

A karbamid koncentrációja a vizeletben

Meg kell jegyezni, hogy ebben az esetben az általánosan elfogadott kritérium nem annyira a karbamid koncentrációja a vizeletben, mint a teljes mennyiség, amely naponta kiválasztódik. Ez a mutató megbízhatóbb, mivel több tényező befolyásolhatja a napi vizelet mennyiségét ( például erős izzadás vagy folyadékbevitel). Ettől függetlenül a szervezet által naponta kiválasztott karbamid teljes mennyiségének a normál tartományon belül kell lennie.

Karbamid elemzés

A karbamidvizsgálatot ritkán végzik el elszigetelten, mivel nem adják meg a teljes diagnózishoz szükséges információkat. Megelőző célokra a vér és a vizelet komplex biokémiai elemzését írják elő ( 1-2 évente javasolt elvégezni, ha nincs további javallat).
Vese- vagy májelégtelenségben szenvedő betegeknél a karbamid és a kreatinin külön-külön is meghatározható az orvos utasítása szerint.

Ez a vizsgálat bármely klinikai laboratóriumban elvégezhető. Ehhez nem kell orvosa beutalója. A laboratórium általában rövid átiratot csatol az elemzés eredményeihez ( hogy az eredmény a normál tartományon belül van-e ennél a páciensnél). Meg kell jegyezni, hogy a karbamid koncentrációja a vérben és a vizeletben meglehetősen gyorsan változhat. Ezért az elemzés eredményeinek az orvos látogatása során frissnek kell lenniük. Javasoljuk, hogy ezeket 1-3 nappal a szakember látogatása előtt végezze el. A legjobb, ha először egy konzultáción vesz részt, amely során az orvos javasolni tudja, milyen laboratóriumi vizsgálatokat ( a karbamidon kívül) szükségesek ennél a betegnél.

Hogyan kell karbamid tesztet végezni?

A vér és a vizelet biokémiai elemzésére való felkészülés során a következő szabályokat kell betartani:

• ne adjon a testnek nagy terhelést 24 órával a vizsgálat előtt;
• normál étrendet követ a vér- vagy vizeletadás előtti napon ( különösen ne használjon vissza húst, halat vagy édességet);
• reggel, közvetlenül a véradás előtt, ne egyen ( igyon vizet vagy teát cukor nélkül);
• kerülje a súlyos stresszt.

Vérkémia

Általában ez a diagnosztikai módszer információt nyújt a belső szervek munkájáról ( különösen a máj és a vese). A biokémiai vérvizsgálat eredményeit a legjobban kombinálni érdemes, mert így teljesebb képet kapunk a szervezet állapotáról. Ezért általában nem írnak elő külön elemzést a karbamidra. Egy anyag koncentrációjának izolált növekedése vagy csökkenése nem lesz elegendő érv a diagnózis felállításához. A karbamid meghatározásával párhuzamosan fontos meghatározni a kreatinin szintjét, az összfehérjét és számos egyéb mutatót ( amelyek a biokémiai vérvizsgálatban is szerepelnek).

Milyen reakciók és módszerek vannak a karbamid meghatározására?

A karbamid szintjének meghatározása a vérben és a vizeletben a következő módszerekkel lehetséges:

• Gasometrikus. Egy kémiai reakció eredményeként a karbamid egyszerűbb anyagokra bomlik, amelyek közül az egyik a szén-dioxid. Speciális készülék segítségével megmérik a gáz térfogatát, majd a képlet alapján kiszámítják, hogy mennyi volt a karbamid kezdeti mennyisége a mintában.
• Közvetlen fotometriás. A karbamid több reagenssel is reagál ebben a módszerben. A reakciótermékeket az határozza meg, hogy képesek-e elnyelni egy bizonyos hullámhosszú fényhullámokat. Ez a módszer speciális felszerelést is igényel. A fő előny az elemzéshez szükséges kis mennyiségű vér vagy vizelet.
• Enzimatikus. Ebben az esetben a mintában lévő karbamidot speciális enzimek segítségével bontják le. A reakciótermékeket a következő kémiai reakciók határozzák meg, mennyiségüket pedig titrálással mérik. Ez a módszer időigényesebb, mivel az anyagok koncentrációjának meghatározása több lépésben történik.

A teljes vérkép mutatja a karbamid koncentrációját?

Milyen egyéb anyagokat kell ellenőrizni a karbamid elemzésével egyidejűleg? maradék nitrogén, bilirubin, összfehérje, karbamid/kreatinin arány)?

A karbamid meghatározásával párhuzamosan ajánlatos a következő anyagok elemzését elvégezni a vérben:

• maradék nitrogén. A maradék karbamid-nitrogént egy speciális képlet határozza meg. Ennek kezdeti adata a karbamid szintje. Diagnosztikai szempontból a karbamid szint és a maradék karbamid nitrogén szintje ugyanazokat a folyamatokat tükrözi, ezért általában ezen mutatók valamelyikét határozzák meg ( a második könnyen kiszámítható, még akkor is, ha ez nem szerepel a teszteredmények között).
• Bilirubin. A bilirubin a hemoglobin lebomlásának eredménye. Ez az anyag a vörösvértestek elpusztulása után képződik számos biokémiai átalakulás során. A májban a bilirubin megköti és kiürül a szervezetből ( epével). A bilirubin szintje közvetve tükrözi a máj munkáját, de nincs közvetlen kapcsolat a karbamid képződésével. Ez csak növeli az összképet.
• teljes fehérje. Mivel a karbamid a fehérjék lebomlása következtében képződik, gyakran szükséges az összfehérje meghatározása ahhoz, hogy megbízható és teljes képet kapjunk a betegségről. Például, ha az összfehérje jelentősen megnő, akkor a karbamid nem lehet normális, mivel a fehérjék jelentős része lebomlik, és több karbamid képződik. A karbamid normál szintje ezekben az esetekben problémákat jelez a képződésével.
• Kreatinin A kreatinin a sejtekben zajló energia-anyagcsere-reakciók terméke. Részben összefügg a fehérjék lebomlásával a szervezetben. A karbamidhoz hasonlóan a kreatinin közvetve tükrözi a vesék hatékonyságát.

Mit jelent a karbamid növekedése és növekedése az elemzésben? dekódoló elemzés a karbamidra)?

Ezenkívül a karbamid mennyisége növekedhet vagy csökkenhet számos fertőző betegséggel, bizonyos autoimmun patológiákkal, sérülések után vagy hormonális zavarok hátterében. Minden esetben a betegnek megfelelő rendellenességei lesznek. A karbamid elemzésének eltérései közvetlenül nem kapcsolódnak ezekhez a betegségekhez, és csak közvetetten erősítik meg a diagnózist.

Így a kezelőorvosnak kell foglalkoznia a karbamid elemzési eredményeinek értelmezésével. Csak szakképzett szakember képes észrevenni az összes tünetet, és helyesen értelmezni a helyes diagnózis felállításához.

Miért kell meghatározni a karbamidot a napi vizeletben?

A magas és alacsony karbamidszint tünetei

• mérsékelt fejfájás;
• általános gyengeség;
• alvási problémák stb.

Egyes esetekben a karbamid koncentrációja a vérben más anyagok koncentrációjával egyidejűleg emelkedik. Általában ez a vesék súlyos megsértésével fordul elő. Ezekben az esetekben a betegség tünetei és megnyilvánulásai nagyon súlyosak lehetnek, de megjelenésüket nem annyira a vér karbamid feleslege, hanem az általános mérgezés és az ezzel járó rendellenességek okozzák. Súlyos esetekben a betegek hányást, görcsöket, hasmenést, vérzésre való hajlamot stb. tapasztalhatnak. Szakképzett orvosi ellátás nélkül a beteg urémiás kómába eshet.

A karbamid káros hatással van a szervezetre?

Maga a karbamid káros hatásai közül a folyadék felhalmozódása a szövetekben ( duzzanat lehetséges). Ez annak a ténynek köszönhető, hogy a karbamid ozmotikusan aktív anyag. Molekulái vízmolekulákat képesek "vonzani" magukhoz. Ugyanakkor a karbamid molekulák kicsik és átjuthatnak a sejtmembránokon. Így magas karbamidkoncentráció esetén folyadékvisszatartás lehetséges a szövetekben.

Miért veszélyes a karbamid és sói a köszvényre?

Veszélyes a karbamid növelése cukorbetegségben?

Így a cukorbetegek megemelkedett karbamidszintje általában állapotuk romlását jelzi. Ha ilyen eredményt kap, azonnal forduljon orvosához ( endokrinológus) a helyzet stabilizálása érdekében.

Kezelés alacsony és magas karbamid esetén

• hemodialízis és olyan gyógyszerek bevezetése, amelyek megtisztítják a vért a mérgező bomlástermékektől ( általában veseelégtelenségben);
• veseelégtelenség okainak kezelése;
• a májfunkció helyreállítása hepatitis kezelés stb.);
• a hormonális háttér normalizálása a pajzsmirigy vagy a hasnyálmirigy rendellenességeivel) satöbbi.

Milyen tablettákat és gyógyszereket használnak a karbamidszint csökkentésére?

A következő gyógyszerek a leghatékonyabbak súlyos azotémiában:

• leszpenefril;
• hepa-merz;
• ornilatex;
• ornitsetil;
• larnamin.

Ezenkívül a karbamid és más nitrogénvegyületek súlyos mérgezése esetén a beteg speciális csepegtető oldatokat kaphat, amelyek segítenek a vér tisztításában, vagy hemodialízist végezhetnek. vértisztítás speciális szűrőberendezéssel).

Lehetséges-e a megnövekedett karbamid népi gyógymódokkal kezelni?

Általában a következő népi módszerek segítenek csökkenteni a karbamidot a vérben:

• Az édesgyökér főzete. 2 evőkanálhoz 1 liter víz kell. Az édesgyökér gyökerét öntjük és 2-3 percig forraljuk. Ezt követően a húslevest lehűtjük és fél csészével naponta kétszer étkezés előtt megiszik.
• Medveszőlő infúzió. 2 evőkanál medveszőlő gyógynövényt öntsünk fel forrásban lévő vízzel ( 0,5 l) és ragaszkodjon 4-5 óráig. A főzetet naponta 3-szor 1 evőkanál étkezés előtt kell bevenni.
• Csipkebogyó tea. A csipkebogyó teát saját kezűleg is elkészítheti bogyók szedésével, vagy megvásárolhatja a gyógyszertárban speciális kollekció formájában. Ez a gyógyszer serkenti a vizelet képződését, de bizonyos vesebetegségek esetén ellenjavallt lehet.
• Sérv és mezei zsurló főzete. Száraz gyógynövények keveréke sérvből és mezei zsurlóból ( 3-5 g) öntsünk fel 0,5 liter vizet és forraljuk 5-7 percig alacsony lángon. A lehűtött húslevest étkezés előtt fél pohárra inni.
• Fekete ribizli levelek infúziója. A fiatal feketeribizli leveleket betakarítják, és néhány napig szárítják a napon. Ezt követően infúziót készítenek egy nagy tartályban ( körülbelül 8 nagy lap 1 liter vízhez). Az infúziónak 3-5 napig kell tartania. Az így kapott infúziót 2-3 hétig naponta kétszer 1 csészével kell inni.

Hogyan lehet csökkenteni a karbamid szintjét otthon?

Mi a teendő, ha kevés a karbamid?

Ha a karbamid koncentrációja látható ok nélkül hosszú ideig csökken, a következő taktika lehetséges:

• háziorvosi vagy háziorvosi konzultáció;
• urológus konzultáció ha a vizelet szintje alacsony) vagy hepatológus ( ha alacsony a vér karbamidja);
• további laboratóriumi és műszeres vizsgálatok a máj és a vese működésének felmérésére.

Karbamidot tartalmazó készítmények

Mire használhatók a karbamidos krémek és kenőcsök?

Általános szabály, hogy a karbamidot tartalmazó gyógyszerészeti és kozmetikai termékek külső használatra az orvos külön felírása nélkül használhatók. Gyakorlatilag nem szívódnak fel a véráramba, és nincs komoly hatással a karbamid koncentrációjára a vérben és a vizeletben.

Hogyan használjunk karbamidot tartalmazó készítményeket a lábakra és a sarkokra?

A körmök és a lábak bőrének gombás betegségei esetén a karbamidkészítményeket az előírt gombaellenes szerekkel párhuzamosan alkalmazzák.

Annak érdekében, hogy az emberi szervezet fenntartsa a normális életet, mechanizmusokat dolgozott ki a mérgező anyagok eltávolítására. Közülük az ammónia a nitrogéntartalmú vegyületek, elsősorban a fehérjék metabolizmusának végterméke. Az NH 3 mérgező a szervezetre, és mint minden méreg, a kiválasztó rendszeren keresztül ürül ki. De mielőtt az ammónia egy sor egymást követő reakción megy keresztül, amelyet ornitin ciklusnak neveznek.

A nitrogén anyagcsere típusai

Nem minden állatra jellemző az ammónia környezetbe jutása. A karbamid a nitrogén-anyagcsere alternatív végterméke is. Ennek megfelelően a felszabaduló anyagtól függően háromféle nitrogénanyagcserét neveznek.

Ammoniotelikus típus. A végső anyag itt egy színtelen, vízben oldódó gáz. Az Ammoniothelia minden sós vízben élő halra jellemző.

Ureotelikus típus. Az ureotheliával jellemezhető állatok karbamidot bocsátanak ki a környezetbe. Ilyenek például az édesvízi halak, kétéltűek és emlősök, beleértve az embert is.

urikotelikus típus. Ide tartoznak az állatvilág azon képviselői, amelyekben a végső metabolit ez az anyag a nitrogén-anyagcsere termékeként a madarakban és hüllőkben található.

Ezekben az esetekben az anyagcsere végtermékének feladata a felesleges nitrogén eltávolítása a szervezetből. Ha ez nem történik meg, sejt taxáció és fontos reakciók gátlása figyelhető meg.

A karbamid a szénsav amidja. Ammóniából, szén-dioxidból, nitrogénből és bizonyos anyagok aminocsoportjaiból képződik az ornitin körfolyamat reakciói során. A karbamid az ureoteliás állatok, köztük az emberek kiválasztásának terméke.

A karbamid az egyik módja annak, hogy a felesleges nitrogént kiürítsék a szervezetből. Ennek az anyagnak a képződése védő funkciót tölt be, mert. a karbamid prekurzora, az ammónia mérgező az emberi sejtekre.

100 g különböző természetű fehérje feldolgozásakor 20-25 g karbamid ürül a vizelettel. Az anyag szintetizálódik a májban, majd a véráramlással belép a vese nefronjába, és a vizelettel együtt kiválasztódik.

A máj a karbamid szintézisének fő szerve.

Az egész emberi testben nincs olyan sejt, amelyben az ornitin ciklus abszolút összes enzimje jelen lenne. Kivéve persze a májsejteket. A májsejtek funkciója nemcsak a hemoglobin szintézisében és lebontásában, hanem a karbamidszintézis összes reakciójának végrehajtásában is szerepet játszik.

Az ornitin körforgás leírása alá illik az a tény, hogy ez az egyetlen módja annak, hogy eltávolítsák a nitrogént a szervezetből. Ha a gyakorlatban a fő enzimek szintézise vagy működése gátolt, a karbamid szintézise leáll, és a szervezet meghal a vérben lévő feleslegben lévő ammónia miatt.

ornitin ciklus. A reakciók biokémiája

A karbamid szintézis ciklusa több szakaszban zajlik. Az ornitin körfolyamat általános sémáját az alábbiakban mutatjuk be (kép), ezért az egyes reakciókat külön elemezzük. Az első két szakasz közvetlenül a májsejtek mitokondriumában zajlik.

Az NH 3 két ATP-molekula segítségével reagál a szén-dioxiddal. Ennek az energiaigényes reakciónak a következtében karbamoil-foszfát képződik, amely makroerg kötést tartalmaz. Ezt a folyamatot a karbamoil-foszfát szintetáz enzim katalizálja.

A karbamoil-foszfát az ornitin-karbamoil-transzferáz enzim hatására reagál az ornitinnel. Ennek hatására megsemmisül, energiájának köszönhetően citrullin képződik.

A harmadik és az azt követő szakasz nem a mitokondriumokban, hanem a hepatociták citoplazmájában zajlik.

Reakció van a citrullin és az aszpartát között. 1 ATP molekula ráfordításával és az arginin-szukcinát szintáz enzim hatására arginin-szukcinát képződik.

Az arginino-szukcinát az arginino-szukcin-liáz enzimmel együtt argininné és fumaráttá bomlik.

Az arginin víz jelenlétében és argináz hatására ornitinné (1 reakció) és karbamiddá (végtermék) hasad. A ciklus lezárult.

A karbamid szintézis energiaciklusa

Az ornitin-ciklus egy energiaigényes folyamat, amelyben az adenozin-trifoszfát (ATP) molekulák makroerg kötései fogynak el. Mind az 5 reakció során összesen 3 ADP molekula keletkezik. Ezenkívül energiát fordítanak az anyagoknak a mitokondriumból a citoplazmába történő szállítására és fordítva. Honnan származik az ATP?

A negyedik reakcióban képződött fumarát szubsztrátként használható a trikarbonsav ciklusban. A malát fumarátból történő szintézise során NADPH szabadul fel, ami 3 ATP molekulát eredményez.

A glutamát dezaminációs reakció a májsejtek energiával való ellátásában is szerepet játszik. Ugyanakkor 3 ATP molekula is felszabadul, amelyek a karbamid szintéziséhez mennek.

Az ornitin ciklus aktivitásának szabályozása

Normális esetben a karbamid szintézis reakciók kaszkádja lehetséges értékének 60%-án működik. Az élelmiszerek megnövekedett fehérjetartalmával a reakciók felgyorsulnak, ami az általános hatékonyság növekedéséhez vezet. Az ornitin ciklus anyagcserezavarai nagy fizikai megterhelés és hosszan tartó koplalás során figyelhetők meg, amikor a szervezet elkezdi lebontani saját fehérjéit.

Az ornitin ciklus szabályozása biokémiai szinten is megtörténhet. Itt a cél a fő enzim a karbamoil-foszfát szintetáz. Alloszterikus aktivátora az N-acetil-glutamát. A szervezetben található magas karbamid-szintézis-reakciók normálisan mennek végbe. Maga az anyag vagy prekurzorai, a glutamát és az acetil-CoA hiánya miatt az ornitin ciklus elveszti funkcionális terhelését.

A karbamid szintézis ciklusa és a Krebs-ciklus közötti kapcsolat

Mindkét folyamat reakciója a mitokondriális mátrixban megy végbe. Ez lehetővé teszi, hogy egyes szerves anyagok két biokémiai folyamatban vegyenek részt.

A citromsavciklusban képződő CO 2 és adenozin-trifoszfát a karbamoil-foszfát prekurzorai. Az ATP egyben a legfontosabb energiaforrás.

Az ornitin-ciklus, amelynek reakciói a máj hepatocitáiban mennek végbe, az egyik legfontosabb szubsztrát, a fumarát forrása, amely több lépcsős reakció eredményeként aszpartátot termel, amely viszont aszpartátot eredményez. , az ornitinciklus bioszintézisében használatos. A fumarátot érintő reakció a NADP forrása, amely felhasználható az ADP ATP-vé történő foszforilálására.

Az ornitin körforgás biológiai jelentése

A nitrogén túlnyomó többsége a fehérjék összetételében kerül be a szervezetbe. Az aminosavak elpusztulnak, az anyagcsere folyamatok végtermékeként ammónia képződik. Az ornitin ciklus több egymást követő reakcióból áll, amelyek fő feladata az NH 3 méregtelenítése karbamiddá alakításával. A karbamid viszont bejut a vese nefronjába, és a vizelettel ürül ki a szervezetből.

Ezenkívül az ornitinciklus mellékterméke az arginin, az egyik esszenciális aminosav forrása.

A karbamid szintézisének megsértése olyan betegséghez vezethet, mint a hiperammonémia. Ezt a patológiát az NH 4 + ammóniumionok fokozott koncentrációja jellemzi az emberi vérben. Ezek az ionok hátrányosan befolyásolják a szervezet életét, leállítanak vagy lelassítanak néhány fontos folyamatot. A betegség figyelmen kívül hagyása halálhoz vezethet.

A DEAMIN REAKCIÓK BIOLÓGIAI JELENTŐSÉGE

1. A dezaminációs reakciók irreverzibilisek, akárcsak a dekarboxilezési reakciók - a dezaminálás az aminosavak lebontásának első szakaszában is szerepet játszhat.

2. A dezamináció egyik közvetlen terméke az ammónia-anyagcsere végterméke. Ez egy mérgező anyag. Ezért a sejteknek energiát kell fordítaniuk az ammónia méregtelenítésére, hogy ártalmatlan termékekké váljanak, amelyek kiválasztódnak a szervezetből.

3. A dezaminálási reakció másik terméke az alfa-ketosav, az összes keletkező alfa-ketosav könnyen tovább bomlik CO 2 -vé és H 2 O-vá (például az alanin PVA-vá alakul (dezaminációval; aszpartát - csukává). ; glutaminsav - alfa-ketoglutársavvá) A legtöbb alfa-ketosav ilyen vagy olyan módon savvá alakul, amelyek a TCA közbenső metabolitjai:

Alfa-ketoglutársavban; - borostyánszínű, - fumár; - oxál-ecetsav. Mindezek a metabolitok a szervezetben szénhidrátokká alakulhatnak, mielőtt PVC-vé alakulnának. Ezért a legtöbb aminosav a GLÜKOGÉN AMINOSAVAK nevű csoportba tartozik (17 van belőlük). Csak 3 aminosav nem alakítható PVC-vé, hanem AC-CoA - KETOGÉN AMINOSAVAK. : leucin, lizin, triptofán). Közvetlenül zsírsavakká vagy ketontestekké alakíthatók.

Azok az anyagcsereutak, amelyekbe az aminosavak a dezamináció után belépnek, már nem az aminosav-anyagcsere tényleges útjai, hanem univerzálisak az aminosavak, szénhidrátok és zsírok esetében.

TRANSZAMINÁCIÓ

Ez a reakció abból áll, hogy egy aminosav és egy ketosav kicseréli egymással funkciós csoportjait az alfa szénatomon. Ennek eredményeként a reagált aminosav a megfelelő alfa-ketosavvá alakul, és a ketosav aminosavvá válik.

Ezt a reakciót a TRANSAMINASE (AMinotranszferáz) nevű enzimek katalizálják. Az összes transzamináz koenzimje a B6-vitamin aktív formája - a piridoxál-foszfát (foszfopiridoxál).

A TRANSZMINÁCIÓS REAKCIÓ FŐBB JELLEMZŐI:

1. Ez egy ciklikus folyamat, amelynek minden szakaszát ugyanaz az enzim – egy adott savpár transzamináza – katalizálja. Egy aminosav és egy ketosav lép be ebbe a ciklusba (az adott példában ezek a glutamát és a PVA). Egy másik alfa-ketosav és aminosav képződik (a példában alfa-ketoglutarát és alanin).

2. Ennek a folyamatnak minden szakasza visszafordítható. Ezért a teljes ciklus egésze előre és hátrafelé is haladhat. Ennek a ciklusnak az iránya a reakcióban résztvevők – mind a négy sav – koncentrációinak arányától függ. Bármely sav koncentrációjának éles növelésével a reakciót egy bizonyos irányba lehet irányítani.

3. Mindegyik transzamináz általában egy pár szubsztrátra és a megfelelő termékpárra specifikus, és minden reakciólépést csak egy enzim katalizál. A folyamat résztvevői szerint ez az enzim egy nevet kap: A fenti reakciót katalizáló enzimet nevezhetjük: Alanin aminotranszferáz (AlT) (glutamin-piruvics transzamináz (GPT)).

4. A transzaminázok általában nagy szubsztrátspecificitásúak és nagy aktivitásúak. A sejtekben azok a transzaminázok a legaktívabbak, amelyeknek legalább az egyik szubsztrátja egy dikarbon-alfa-ketosav – ezek az ALT-alanin-aminotranszferáz (APT) és az AST-aszpartát-aminotranszferáz (GST).

Ezen enzimek aktivitásának meghatározása a vérszérumban fontos az olyan betegségek DIFFERENCIÁLIS DIAGNOSZTIKÁJÁBAN, mint a VÍRUSOS HEPATITIS és a SZIVÍZIINFORMÁCIÓ.

Az AST és az ALT intracelluláris enzimek. Ezért a vérben aktivitásuk általában nagyon kicsi. Vírusos hepatitis vagy szívizominfarktus esetén a máj, illetve a szívizomsejtek pusztulását figyelik meg. Ezért mind az ALT, mind az AST aktivitásának növekedése figyelhető meg a vérben, de nem azonos az egyes enzimek esetében.

A szívizom sejtjei (szívizom) sokkal több AST-t tartalmaznak, mint az ALT, a májsejtekben pedig - éppen ellenkezőleg: az ALT sokkal több, mint az AST. Ezért SZÍVINFORKCIÓBAN, AKTIVITÁS AST a vérben LÉNYEGESEN MAGASABB LESZ, mint az ALT, ÉS A VÍRUSOS HEPATITISZ AKTIVITÁSA ALT MAGASABB LESZ, MINT AST.

Ezért ezen enzimek aktivitásának meghatározása a vérben segít az orvosoknak a helyes diagnózis felállításában.

A TRANSAMINÁCIÓS REAKCIÓK BIOLÓGIAI SZEREPE.

1. BIZTOSÍTSA AZ ÚJ AMINOSAVAK SZINTÉZISÉT A CSERÉLHETŐ SZÁMÁBÓL. A nem esszenciális aminosavak közül a sejt számára szükséges ketosavak is kialakulhatnak.

Ez a funkció lehetővé teszi a különböző aminosavak tartalmának szabályozását a test sejtjeiben (a sejtek aminosav-összetételének beállítása). Ez a szerep a transzaminációs reakció teljes reverzibilitásán alapul.

Bármelyik sav feleslegével az arányt gyorsan helyreállítja a transzamináz egy másik pár miatt. Bármely sav hiányzó mennyiségét a sejt más metabolikus útvonalakból is felveheti (például az alfa-ketoglutarátot a TCA-ból veheti fel). Bármely sav feleslegét más enzimek eltávolíthatják (például a glutamát feleslegét a glutamát-dehidrogenáz oxidálja).

2. BIZTOSÍTSA A KÖZVETLEN DEAMINE REAKCIÓKAT.

3. KARBRADÁNY SZINTÉZIS BEÁLLÍTÁSA

AZ AMMÓNIA SEMLEGZÉSE. Karbamidszintézis (ORNITIN CIKLUS).

Csak halakban az ammónia a végső bomlástermék, és kiürül a szervezetből. Madarakban és hüllőkben a nitrogénvegyületek katabolizmusának végterméke a húgysav, nem az ammónia. Emlősökben a keletkező ammónia karbamiddá alakul - ez a szénsav teljes amidja:

A karbamid képződése a májban történik az ornitin ciklus eredményeként (G. Krebs fedezte fel).

1. A CO 2 és az NH 3 a mitokondriális mátrixban egyesül (két ATP molekula fogyaszt el).

A karbamid szintézise ciklikus folyamat, amelybe előre szintetizált karbamoil-foszfát és aszpartát lép be, és fumarát és karbamid képződik.

A karbamid egy molekula CO 2-ból, egy molekula NH 3 és az aszpartát aminocsoportjából szintetizálódik. A fumarátból a TCA reakcióiban ismét oxálecetsav képződik, amely más aminosavakkal transzaminációba léphet, és aszpartáttá alakulhat.

Így az ornitin ciklusban két konjugált ciklus van: a) karbamid képződés; b) az aszpartát regenerálása.

Az aminosav-anyagcsere általános útjairól szóló előadáson kívül a transzamináció további, harmadik funkciója az aminocsoport aminosavakból történő átvitele a karbamid szintéziséhez, közbenső ammónia felszabadulás nélkül.

A karbamid szintézis során összesen 4 ATP molekula fogy. A karbamid egy nem mérgező anyag, amely könnyen kiválasztódik a szervezetből a vizelettel. A karbamid felhalmozódása a vérben a norma felett csak károsodott vesefunkció esetén fordul elő.

A karbamid szintézise csak a májban történik, és ammónia képződik különböző szövetekben. Ez azt jelenti, hogy léteznie kell egy speciális mechanizmusnak az ammónia szervezetre ártalmatlan formában történő szállítására: ez egy MECHANIZMUS AZ AMMÓNIA IDEIGLENES SEMLEGZÉSÉRE.

A glutamin-szintetáz enzim biztosítja, amely az ATP rovására további aminocsoportot kapcsol a gamma-karboxilcsoporthoz:

Az aminocsoport az aszpartáthoz is kapcsolódhat - a béta-karboxilcsoporthoz.

Különösen fontosak az ammónia átmeneti semlegesítésének reakciói az idegszövetben (nagyon érzékenyek az ammónia toxikus hatásaira). Az izomszövetben is jelentős sebességgel haladnak.

A keletkező amidok a májba kerülnek, ahol amid-nitrogént adnak át a karbamid szintéziséhez. A vesékben az amidokból bizonyos mennyiségű ammónia szabad formában felszabadulhat. Általában kevés ebből az ammóniából képződik, de ha a szervezetben acidózis van - a pH-érték eltolódása a savas oldalra, akkor ez az ammónia nagy mennyiségben elkezd ürülni a vizelettel. Az ammónia lehetővé teszi az acidózis során a vérből a vizeletbe jutó savak részleges semlegesítését. Így a glutamin és az aszparagin az ammónia szállító formái, és molekulájuk részeként a különböző szövetekből a májba és a vesékbe szállítják.

DEKARBOXILÁCIÓ

Az aminosavak dekarboxilezésének különféle típusai előfordulnak a természetben. Az emberi testben csak oxidatív dekarboxilezés. Az enzimek dekarboxilázok. Protetikai csoportjukat a piridoxál-foszfát képviseli - ez a B6-vitamin aktív formája:

A piridoxál-foszfát aldehidcsoportja részt vesz a dekarboxilezési reakciókban:

Az aminosav az enzim aktív központjához kötődik, amely magában foglalja a PF aldehidcsoportját. Megalakulnak Schiff alapok(aldiminok és ketiminek). Ennek eredményeként a COOH-csoport labilissá válik, és CO 2 -ként hasad le. Ezt követi a hidrolízis a megfelelő aminná. Ez a reakció visszafordíthatatlan. A CO 2 eltávolítása oxidáció nélkül történik.

A dekarboxilázok szubsztrátspecifitása nagyon eltérő.

1. A GLUTAMATEDEKARBOXILÁZ egy nagyon specifikus enzim. Az agy szürkeállományának sejtjeiben működik. Katalizálja a glutaminsav átalakulását gamma-amino-vajsavvá (GABA).

A GABA a gátló impulzusok közvetítője az idegrendszerben. A GABA-t és analógjait a gyógyászatban neurotróp szerekként használják epilepszia és más betegségek kezelésére.

2. Az ORNITIN-DEKARBOXILÁZ egy nagyon specifikus enzim. Katalizálja az ornitin putreszcinné történő átalakulását: A keletkező PUTRESCIN (diaminobután) egy holttestméreg. A putreszcinből származó propilamin maradékok hozzáadásával SPERMIN és SPERMIDIN képződhet, amelyek 3 (spermin) vagy 4 (spermidin) imino- vagy aminocsoportot tartalmaznak.

A spermin és a spermidin a biogén poliaminok csoportjába tartoznak. A poliaminok szervezetbe juttatása csökkenti a testhőmérsékletet és a vérnyomást. A poliaminok részt vesznek a sejtproliferáció és a szövetnövekedés folyamataiban, valamint a fehérje bioszintézis szabályozásában. Számos enzim inhibitorai, beleértve a protein kinázokat is.

Az ornitin-dekarboxiláz az első enzim a putreszcin és más poliaminok képződésében, a folyamat szabályozó enzime.

Sejtkultúrában bizonyos hormonok hozzáadása 10-200-szorosára gyorsítja az ornitin-dekarboxiláz bioszintézisét.

Az ornitin-dekarboxiláz felezési ideje 10 perc.

Maguk a poliaminok hozzáadása a sejttenyészethez egy másik fehérje, az ornitin-dekarboxiláz inhibitora bioszintézisének indukálásához vezet. Rák esetén a poliaminok szekréciójának éles növekedését és a vizelettel történő kiválasztását tapasztalták.

3. HISTIDIN-DEKARBOXILÁZ

Ennek az enzimnek abszolút szubsztrát-specifitása van – hisztidint hisztaminná alakítja: A hisztamin közvetítő, idegsejtekben és hízósejtekben található. Erős értágító hatásuk van. Főleg a gyulladás fókuszában szabadul fel belőle. A hisztamin fontos szerepet játszik az allergiás reakciók megnyilvánulásában.

A hisztamin receptoroknak két típusa van: H 1 és H 2 .

A hisztamin hatásai:

A kapillárisok tágulása és a vaszkuláris permeabilitás növekedése;

Vérnyomás csökkentése;

A simaizomzat fokozott tónusa (görcse) - beleértve a hörgők simaizmait is;

A gyomornedv fokozott szekréciója;

Ezen hatások némelyike ​​lehetővé teszi, hogy a hisztamin részt vegyen az allergiás megnyilvánulások kialakulásában.

Az antihisztaminok a hisztamin képződésének megakadályozására szolgálnak, és gyulladásgátló és allergiaellenes hatásúak. A hatásmechanizmus szerint egyesek hisztidin-dekarboxiláz inhibitorok, míg mások a hisztaminnal versengenek a sejtreceptorokkal való kölcsönhatásért.

Például a cimetidin és analógjai blokkolják a H 2 receptorokat, és így csökkentik a gyomornedv kiválasztását. Gyomorfekély kezelésére használják.

A H 1 receptor blokkolókat főleg antiallergiás gyógyszerekként használják - difenhidramin, tavegil, suprastin, pipolfen, grandaxin. Ezen gyógyszerek némelyike ​​álmosságot okoz.

Széles szubsztrátspecifitással rendelkezik. Több különböző aminosavat alakít át:

a) triptofán - triptaminhoz

A szervezetben az ammónia semlegesítésének fő mechanizmusa a karbamid bioszintézise. Ez utóbbi a fehérje-, illetve aminosav-anyagcsere fő végtermékeként a vizelettel ürül. A karbamid a vizelet összes nitrogénjének 80-85%-át teszi ki. A karbamidszintézis fő és talán egyetlen helye a máj. G. Krebs és K. Hanseleit először 1932-ben vezette le a karbamid szintézis reakcióinak egyenleteit, amelyeket ciklus formájában mutatnak be, és ez kapta a nevet a szakirodalomban. ornitin Krebs-karbamid ciklus.

Kiemelendő, hogy a biokémiában ez volt az első ciklikus anyagcsere-rendszer, amelynek leírása közel 5 évvel megelőzte G. Krebs egy másik anyagcsere-folyamat, a trikarbonsavciklus felfedezését. További vizsgálatok nagymértékben megerősítették a karbamid bioszintézis ciklikus természetét a májban. G. Coen, S. Ratner és munkatársai kutatásának köszönhetően. A karbamid képződését katalizáló köztes lépések és enzimrendszerek tisztázásra kerültek.

Így a karbamidképződés teljes ciklusa a következőképpen ábrázolható. Az első szakaszban egy nagy energiájú karbamoil-foszfát vegyületet szintetizálnak - az ammónia metabolikusan aktív formáját, amelyet kiindulási termékként használnak a pirimidin nukleotidok (DNS és RNS) és az arginin (fehérje és karbamid) szintéziséhez:

A karbamid a nitrogén-anyagcsere fő végterméke, amelyben a felesleges nitrogén kiválasztódik a szervezetből.

A májban az ornitin ciklus két funkciót lát el:

Az aminosavak karbamiddá alakulása, amely kiválasztódik, és megakadályozza a mérgező termékek, elsősorban az ammónia felhalmozódását;

Az arginin szintézise és alapjának feltöltése a szervezetben.

Tekintsük a karbamid ciklust:

34. ábra- A karbamid szintézis ornitin ciklusa a májban

A karbamoil-foszfát képződésével kezdődik a mitokondriumokban, ahol sok ATP van.

1 Karbamoil-foszfát képződése. A glutaminsav oxidatív dezaminációjából származó ammóniumionok kölcsönhatásba lépnek a bikarbonát anionnal és az ATP-vel a karbamoil-foszfát-szintetáz részvételével, és makroerg kötést tartalmazó karbamoil-foszfátot képeznek:

NH 4 + + HCO 3 - + 2ATP → H 2 N - C + 2ADP + H 2 RO 4 - + H +

karbamoil-foszfát

2. Citrullin beszerzése. A mitokondriumok mátrixában a karbamoil-foszfát az ornitin aminosavval kondenzálódik, amely lizin homológ lévén nem szerepel a fehérjékben.

A reakciót az ornitin-karbamoil-transzferáz katalizálja:

H COO - Ó H COO -

C + H 2 N - C → CO + H 2 RO 4 -

+ / \ + \ + / \ ||

H 3 N (CH 2) 3 NH 3 O ~ F H 3 N (CH 2) 3 NH - C - NH 2

Ornitin-karbamoil-foszfát-citrullin

A keletkező citrullin a májsejtek citoszoljába kerül, ahol a karbamidciklus többi reakciója játszódik le.

3. Arginino-szukcinát beszerzése. A citrullin karbonilcsoportjának az aszpartát aminocsoportjával történő helyettesítése az arginino-szukcinát guanidincsoportjának képződésével az ATP részvételével történik, és az arginino-szukcinát szintetáz katalizálja:

H COO - H COO -

C O + C + ATP →

H 3 N (CH 2) 3 NH - C - NH 2 H 3 N CH 2 COO -

citrullin-aszpartát

CH 2 N CH 2 COO - + H 2 P 2 O 7 2- + AMP

H 3 N (CH 2) 3 NH - C - NH - SNSOO -

Arginino-szukcinát

A reakció endergonikus, a ciklus első és harmadik reakciójához 4 ATP molekula fogy.

4. Az arginino-szukcinát lebontása. Az arginino-szukcinát-liáz hatására az arginino-szukcinát exergikus hasítással arginint és fumarátot képez:

H COO - H COO - COO - N

CH 2 N CH 2 COO - → CH 2 N + C \u003d C

+ / \ || | + / \ || / \

H 3 N (CH 2) 3 NH - C - NH - SNSOO - H 3 N (CH 2) 3 NH - C - NH 2 H COO -

Argininoszukcinát Arginin-fumarát

5. Karbamid képződés és ornitin regeneráció. Az arginin argináz által katalizált hidrolízise karbamid képződéséhez és az ornitin regenerációjához vezet. A reakció exergonikus.

H COO – H COO – NH 2

CH 2 N → C + O \u003d C

+ / \ || + / \ + \

H 3 N (CH 2) 3 NH - C - NH 2 H 3 N (CH 2) 3 NH 3 NH 2

Arginin Ornitin Karbamid

A regenerált ornitin ismét bejuthat a mitokondriumokba, és részt vehet a karbamid ciklus új forgalmában. A keletkező karbamid a májból a vesékbe kerül, ahol a vérből kivonják és a vizelettel ürül ki a szervezetből.

Az ornitin ciklusban három ATP-molekula 4 makroerg kötése kerül felhasználásra a ciklus minden egyes fordulójában.

A karbamidképződés folyamata azonban energiával látja el magát:

Az aszpartát fumarátból történő regenerációja során a malát dehidrogénezés szakaszában NADH képződik, amely 3 makroerg kötés szintézisét képes biztosítani.

A különböző szervekben a glutamát oxidatív dezaminációja során NADH is képződik, amely 3 makroerg kötés szintézisét tudja biztosítani.

A fenti reakciókból látható, hogy a mérgező ammónia ártalmatlan karbamiddá alakul. Ebben az esetben a karbamid-nitrogénatomok egyike ammóniából, a másik aszpartátból képződik.